Третичная структура белков

      Комментарии к записи Третичная структура белков отключены

Третичная структура — специфическая для каждого белка форма укладки полипептидной цепи в пространстве. формируется самопроизвольно и определяется первичной структурой. увеличивает компактность белка. В формировании третичной структуры участвуют нековалентные связи (гидрофобные, ионные) и ковалентные (дисульфидные) связи, изображённые на рисунке.

Третичная структура определяет биологическую активность и некоторые физико-химические свойства белков. Изменения в третичной структуре белка отражается на его биологической активности.

В третичную структуру белков входят ? — спиральные, ? — складчатые структуры, ?- петли (в них полипептидная цепь изгибается на 1800) и, так называемый, неупорядоченный клубок.

Совокупность первичной, вторичной, третичной структур составляет конформацию белковой молекулы. Прижизненная (нативная) конформация формируется самопроизвольно, и её образование носит название фолдинг. Конформация белков очень не устойчива и формируется при участии особых белков – шаперонов (компаньонов). Шапероны способны связываться с частично денатурированными, находящимися в неустойчивом состоянии белками, и восстанавливать их нативную конформацию.

По конформации все белки делятся на три группы:

  • фибриллярные белки: коллаген, эластин, фиброин;
  • глобулярные белки: гемоглобин, альбумин, глобулин;
  • смешанные белки: миозин.

<p>Третичная структура присуща всем белкам.

Денатурация – нарушение вторичной, 3, 4 структуры белка.

При денатурации белковая молекула теряет свою прижизненную (нативную) структуру и переходит в форму неупорядоченного клубка, на поверхности которого располагается много гидрофобных групп, что резко снижает растворимость белка.

Признаками денатурации являются:

1. выпадение осадка;

2. изменение оптических свойств;

3. изменение активности его химических групп и конформации белковой молекулы;

4. снижение биологической активности;

5. более быстрое расщепление ферментами пептидазами.

К денатурирующим факторам относятся химические факторы и физические факторы

На начальных стадиях денатурация носит обратимый характер и возможна ренатурация – восстановление структуры белка.

Денатурацию белков применяют для обнаружения белков в растворах и биологических жидкостях, для удаления белков из биологических жидкостей при проведении биохимических исследований.

2.Аэробный распад глюкозы: последовательность реакций, значение. Эффект Пастера. Глицерофосфатный и малатный челночные механизмы.

Протекает в цитозоле:

Глюкоза2ПВК + 2АТФ + 2НАДН2

Протекает в митохондриях:

2 ПВКПДК 2 ацетил КоА + 2НАДН2

Протекает внутри митохондрий:

2 ацетил КоА2ЦТК (12*2 = 24 АТФ0

В силу того что 2 молекулы НАДН2 на первом этапе образуются в цитозоле, а окислятся они могут только в митохондриальной дых.цепи, необходим перенос Н2 от НАДН2 во внутримитохондриальные цепи переноса эл-ов. Митохондрии непрпоницаемы для НАДН2, поэтому для переноса Н2 из цитозоля в митохондрии существуют специальные челночные механизмы. Х окисленная форма переносчика водорода, а ХН2 – его восстановленная форма::

Третичная структура белков

В зависимости от того какие вещества участвуют в переносе Н+ через митохондриальную мембрану различают несколько челночных механизмов:

Глицерофосфатный: происходит потеря двух молекул АТФ, т.к. вместо двух молекул НАДН2 (потенциально 6 молекул АТФ) образуется 2 молекулы ФАДН2 (реально 4 молекулы АТФ).

Третичная структура белков

Малатный: Третичная структура белков

Энергитическая ценность аэробного окисления.

5. глюкоза2ПВК + 2АТФ + 2НАДН2 (8 АТФ)

6. 2ПВК 2 ацетил КоА + 2НАДН2 (6 АТФ)

7. 2 ацетил КоА2 ЦТК (12*2=24 АТФ)

Итого 38 АТФ. Из которых надо вычесть 2 теряемые АТФ в глицерофосфатном челночном механизме = 36 АТФ.

аэроб.окисл в тридцать раз эффективнее анаэробного окисления глюкозы. Поэтому в тканях при поступлении кислорода анаэробный путь блокируется и это явление называется эффектом Постера.

3. Химический состав плазмы крови. Белки плазмы крови: содержание, фракционный состав, функции, отдельные представители. Изменение белкового состава плазмы крови при заболеваниях.

Третичная структура белков

Белки являются основными компонентами плазмы крови.

Общее содержание белков плазмы крови у взрослых составляет 60-80 г/л.

Белки плазмы крови выполняют ряд важных функций:

  • определяют физико-химические константы крови (вязкость, рН, онкотическое давление);
  • транспортная функция – перенос водонерастворимых веществ, ионов металлов;
  • защитная функция – входят в состав антител;
  • участвуют в свёртывании крови – гемокоагуляция;
  • регуляторная функция – в плазме присутствуют белковые гормоны, ферменты;
  • представляют резерв аминокислот и связанных с ними металлов;

Методом высаливания белки плазмы крови делятся на 3 фракции: альбумины — 30-50 г/л, глобулины- 20-30 г/л, фибриноген — 2-4 г/л.

Методом электрофореза на бумаге все белки плазмы крови делятся на 5 фракций: альбумины и ?1, ?2, ?, ? – глобулины.

На альбумины приходится 60% всех белков плазмы крови. Альбумины имеют молекулярную массу меньше 100 тысяч д., богаты полярными гидрофильными аминокислотами, электрофоретически подвижны. Альбумины растворяются в дистиллированной воде, высаливаются 100% раствором (NH4)2SO4. Альбумины, синтезируются в печени, выполняют транспортную функцию, определяют физико-химические свойства крови.

Глобулины составляют 40% всех белков плазмы крови. Глобулины – гетерогенная фракция белков. Содержание ?1-глобулинов равняется 4%, ?2 — глобулинов — 8%, ?- глобулинов -12%, ?- глобулинов — 16%. Молекулярная масса глобулинов около 200 тысяч д. Они менее гидрофильны, растворяются в 10% растворах солей, осаждаются 50% (NH4)2SO4. Глобулины синтезируется в печени, лимфоцитах, макрофагах. К основным функциям глобулинов относятся транспортная, защитная функции.

В составе глобулиновой фракции выделяют отдельные белки.(тупо перечисли белки этих фракций)

  • Белки ?1 — глобулиновой фракции

Протромбин — белок свёртывающей системы крови;

?1- гликопротеид – переносит некоторые стероидные гормоны;

?1 – антитрипсин – ингибитор трипсина;

Орозомукоид – гликопротеид, ингибитор протеаз, обладает иммуномодуляторным действием.

  • Белки ?2-фракции глобулинов

Гаптоглобин – переносит гемоглобин;

?2- макроглобулин – обладает антипротеазной активностью, является ингибитором свёртывающей и фибринолитической системы крови, ингибитор синтеза кининов;

С-реактивный белок даёт реакцию преципитации с пневмококком, обладает антипротеазной активностью;

Церулоплазмин – переносит медь, обладает ферментативной оксидазной активностью.

  • Белки ? — фракции глобулинов

С реактивный белок – белок, участвующий в воспалительной реакции;

Трансферрин – переносит железо, входит в антиоксидантную систему крови;

Гемопексин – переносит гемм, порфирины, гемоглобин;

Фибриноген – фактор свёртываемости крови.

Белки ?- фракцииглобулинов представлены антителами или иммуноглобулинами (Ig) 3-х основных видов: G, А, М и 2-х минорных: Д, Е.

Дополнительные материалы:

Цитология. Лекция 21. Третичная и четвертичная структуры белка


Похожие статьи: