Типичные реакции метаболизма

      Комментарии к записи Типичные реакции метаболизма отключены

и классификация ферментов.

Известно более 10 тысяч ферментов. Чтобы ориентироваться в этом множестве была введена систематика ферментов в соответствии с типами тех реакций, которые они катализируют.

Основные классы ферментов

Класс :Оксиредуктазы

К этому классу относятся все ферменты, которые катализируют окислительно-восстановительные реакции. Под этим термином понимается реакция, которая сопровождается присоединением электрона (восстановление), отдачей электрона (окисление) или присоединением или отдачей атома водорода. Если в процессе окисления субстрат теряет водород, то фермент такой реакции носит название дегидрогеназа. Эта реакция обратима и фермент обратной реакции называется редуктаза.

дегидрогеназа (окисл.)
редуктаза (восст.)

Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма SH2 S + H2

Если непосредственным акцептором отнимаемого от субстрата водорода выступает кислород, то фермент называется либо оксидаза

Типичные реакции метаболизма SH2 + 1/2 O2 S + H2O,

либо, если кислород внедряется в субстрат — монооксидаза (гидроксилаза), когда в субстрат внедряется один атом кислорода

Типичные реакции метаболизма HSH + 1/2 O2 HS-OH

или диоксидаза, когда в субстрат внедряются два атома кислорода

Типичные реакции метаболизма HSH + O2 HO-S-OH

Переход электрона осуществляют цитохромы:

цитохромоксидаза

Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма a3(Cu+) – e a3(Cu2+)

Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма цитохромредуктаза.

Класс: Трансферазы

Эти ферменты катализируют всевозможные реакции переноса групп или атомов от одного соединения к другому.

Ферменты этого класса переносят аминогруппы (аминотрансферазы), метильные группы (метилтрансферазы), ацетильные группы (ацетилтрансферазы) и др. Например, аминотрансферазы (трансаминазы) переносят аминогруппы аминокислот на кетокислоты. Таким путем достигается эффект последовательной перестройки молекул в процессе обмена веществ.

Если переносится остаток фосфорной кислоты от нуклеозидфосфатов, то такой фермент называется киназой.

Важнейшей чертой процесса переноса является возможность переносить вместе с той или иной группой атомов и энергию, заключенную в химических связях, и тем самым создать условия для работы механизмов, осуществляющих процессы сопряжения различных биохимических реакций, когда энергия, выделяемая в одних реакциях, тут же расходуется на протекание других.

Класс (Гидролазы)

Эти ферменты можно рассматривать как трансферазы, переносящие ту или иную группировку на молекулу воды в реакциях гидролиза углеводов, белков, жиров.

Гидролазы катализируют расщепление связей С-С, С-O, C-N, O-P и ряда других.

R1 H R1-H

Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма +

R2 H R2-OH

К числу гидролаз относится, в частности, протеазы. Смысл их химической работы заключается в том, что они разрывают пептидные связи между группами CO и NH, входящими в состав белковых молекул, что приводит к разрушению первичной структуры последних:

R1-CO-NH-R2 + H-OHR1-CO-OH + NH2-R2

Легко видеть, что этот процесс можно рассматривать как перенос группы R1-CO- на гидроксил ОН, а NH- на водород Н. К группе гидролаз относятся пепсин, трипсин, химотрипсин и другие, участвующие в процессе пищеварения.

Протеазы проявляют большую активность. Так, 1 г пепсина способен разложить за два часа 25 кг сваренного яичного белка. Однако в организме эти ферменты часто находятся в неактивном состоянии. Неактивные формы называются энзимогенами(«порождающими энзимы»). Активация энзимогена обусловлена отщеплением от белковой молекулы небольшого фрагмента – пептида с относительно малой молекулярной массой, удаление которого делает молекулу фермента способной вступать в промежуточные соединения с субстратом. Это один из способов, которым осуществляется регулирование деятельности ферментов.

Иногда один и тот же фермент способен катализировать гидролиз связей самой разной природы. Так, некоторые протеазы могут даже с большей эффективностью гидролизовать сложные эфиры, выступая как эстеразы(«эстер» — сложный эфир). Важнейшими представителями эстераз являются липазы,ускоряющие гидролиз жиров – их ращепление на жирные кислоты и глицерин. В организме человека и животных липазы, содержатся в соке, выделяемой поджелудочной железой и печенью.

Очень большую роль играют ферменты, вызывающие гидролиз органических соединений фосфорной кислоты, называемыефосфатазами (дифосфатазами), которые регулируют присоединение фосфорной кислоты к различным углеводам или их отщепление. Процессы дыхания и брожения проходят через стадии образования и распада соединений фосфорной кислоты с глюкозой, с помощью которых организму удается использовать энергию, заключенную в углеводах (сахаре и крахмале).

Класс: Лиазы

К ним относятся ферменты, негидролитически разрывающие связи C-C, C-O, C-N,

C-S и некоторые другие путём элиминирования (отщепления) различных молекул с одновременным образованием кратных связей.

В обратной реакции лиазы катализируют присоединие по двойной связи различных молекул (NH3, H2О).

Относящиеся к лиазам декарбоксилазыотщепляют карбоксильную группу, альдолазы ускоряют реакции альдольного расщепления.

Лиазы катализируют также и реакции образования новых связей, но без участия АТФ и других соединений с макроэргическими связями. В этом случае их называют синтазами.

Класс: Изомеразы

Ферменты этого класса катализируют реакции изомеризации то есть процессы структурной или пространственной перестройки молекул.

К ним относятсярацемазы, таутомеразы, циклоизомеразы

Рацемазы катализируют взаимный переход оптических изомеров из L-формы в D-форму и обратно, циклоизомеразы – из открытой формы в циклическую

6 класс: Лигазы (синтетазы)

К ним относятся ферменты, которые катализируют реакции соединения двух молекул сопряжённые с гидролизом АТФ. Играют ключевую роль в процессе биосинтеза, обеспечивая за счёт энергии освобождающейся при гидролизе АТФ, протекание таких реакций, которые сами по себе были бы невозможны. Примером могут служить аминоацил-тРНК-синтетазы.

Каждый из перечисленных шести классов ферментов также по признаку специфичности разбивают на подклассы иподподклассы,которым присваиваются порядковые номера в соответствие с Международной классификацией.

Например,гидролазы, расщепляющие эфиры карбоновых кислот, относятся к классу 3, подклассу 3.1, то есть гидролазы, действующие на сложноэфирные связи, и подподклассу 3.1.1. (гидролазы эфиров карбоновых кислот). Внутри подподкласса каждый фермент имеет свой порядковый номер. Так липаза, гидролизующая жиры (триацилглицерины), имеет номер 3.1.1.3.

Номенклатура ферментов

Для ферментов, как и многих органических веществ употребляется несколько типов наименований: тривиальные, рациональные и системные.

Тривиальные названия давали ферментам первооткрыватели, например, пепсин, трипсин и др. Согласно рациональной номенклатуре, простой фермент называют исходя из названия субстрата с добавлением окончания –аза (амилаза, уреаза и др.).

По системной номенклатуре, утвержденной в 1961 г., называние фермента складывается из научного названия субстрата, типа катализирующей реакции и окончания -аза.

Например, фермент уреаза, осуществляющий гидролиз мочевины (карбамида),

называют Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма карбамидамидогидролазой

Типичные реакции метаболизма H2N-C-NH2 + HOH 2NH3 + CO2

¦

O

Если в реакции участвуют донор и акцептор какой-либо группы, например аминогруппы -NH2, то называю сначала донор, затем акцептор, тип каталитической реакции и добавляется –аза.

Например, фермент катализирующий реакция переаминирования глутаминовой и пировиноградной кислот, называется глутаматпируватаминотрансфераза:

COOH COOH COOH COOH

Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма
Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма

Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма CH-NH2 + C=O C=O + CH-NH2 —

Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма
Типичные реакции метаболизма

аланин
пировиноградная кислота
глутаминовая кислота

COOH CH3 CH2 CH3

Типичные реакции метаболизма

?-кетоглутаровая кислота

COOH

В биохимии часто вместо полного названия кислот используют названия анионов этих кислот (лактат – анион молочной кислоты, , глутамат – глутаминовой, , пируват — пировиноградной).

Как было показано выше, действие сложных ферментов обеспечивается за счёт кофакторов.

КОФАКТОРЫ

Различают две группы кофакторов – неорганические и органические.К первым относятся ионы металлов (Mg+2, Mn+2, Ca+2), а также некоторые неорганические анилоны (Cl-). Ионы двухвалентных металлов могут быть очень прочно связаны с белковой молекулой, выполняя роль простетической группы.

Органические кофакторы называются коферментами.Они, как правило, представляют собой небелковые вещества. Большинство коферментов не синтезируются в организме млекопитающих, и должны поступать с растительной пищей. Однако в организм поступают не сами коферменты, а их предшественники – витамины, являющиеся незаменимыми пищевыми факторами, которые в клетке модифицируются.

Витамины представляют собой очень разную в химическом отношении группу органических соединений, поэтому с точки зрения химической структуры им нельзя дать общего определения. Единственная классификация витаминов основана на их отношению к воде

Известно 13 витаминов:

ВОДОРАСТВОРИМЫЕ

ВИТАМИНЫ КОФЕРМЕНТЫ
Тиамин (В1) Тиаминпирофосфат
Рибофлавин (В2) Флавинмононуклеотид(флавиндинуклеотид)
Никотиновая кислота (В5) Никотинамидадениннуклеотид
Пантотеновая кислота (В3) Коэнзим (кофермент А)
Пиридоксин (В6) Пиридоксальфосфат
Биотин Н Биоцитин
Аскорбиновая кислота Не известно

ЖИРОРАСТВОРИМЫЕ

ВИТАМИНЫ КОФЕРМЕНТЫ
Витамин А Ретинол
Витамин Д Не известно
Витамин Е Не известно
Витамин К Не известно

Общим для всех витаминов является их абсолютная необходимость для организмов в качестве составной части пищи дополнительно к белкам, жирам, углеводам и минеральным веществам. Поскольку они не синтезируются гетеротрофными организмами, то их недостаток сопровождается возникновением патологических явлений. В количественном отношении потребность в витаминах ничтожна: к 66 граммам сухих питательных веществ нужно 0,1-0,2 грамма витаминов. Отсюда ясно, что витамины в организме выполняют каталитические функции. Во многих случаях они являются составными частями ферментов, необходимыми для их функционирования.

К числу реакций, требующих участия коферментов, относятся окислительно-восстановительные реакции, реакции переноса групп, изомеризации, а также реакции, катализируемые лигазами (лигазозависимые). Без участия коферментов протекают реакции расщепления, например гидролитические реакции, катализируемые пищеварительными ферментами.

Ниже приведены важнейшие органические коферменты, их активные группы, тип реакции, в которой участвует кофермент, а также витамины, входящие в их состав.

I. Коферменты, входящие в состав оксиредуктаз (коферменты дегидрогеназ)

I.1. Дегидрогеназы, содержащие соединения никотинамида (НА), —

НАД (никотинамидадениндинуклеотид) и НАДФ никотинамидадениндинуклеотидфосфат). Это НАД- и НАДФ-зависимые дегидрогеназы. Они могут синтезироваться в организме человека из никотиновой кислоты и никотинамида, но в крайне ограниченном количестве.

Типичные реакции метаболизма

Типичные реакции метаболизма НА и никотиновую кислоту относят к витамину РР. Ниже представлена общая схема строения НАДФ и НАД :

НАД и НАДФ являются коферментами ферментов в реакции дегидрирования.

НАДФ – является акцептором окисляемого вещества.

H
Типичные реакции метаболизма
Типичные реакции метаболизма
H H

Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма

Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма SH2 + S + + H+

Типичные реакции метаболизма
Типичные реакции метаболизма

R
R

Как видно из схемы присоединение водорода происходит таким образом, что один атом водорода субстрата присоединяется к атому водорода пиридинового кольца, а другой отдаёт свой электрон атому азота пиридинового кольца, а сам уже в виде иона переходит в раствор. При этом он может присоединяться к остатку фосфорной кислоты в молекуле кофермента НАДФ, который обычно в растворе ионизирован. Поэтому в уравнениях реакции Окисленный и восстановленный НАД изображают следующим образом:

Типичные реакции метаболизма SH2 + НАД+ S + НАДH + H+

НАД находится в цитозоле клетки в свободном состоянии и взаимодействует с ферментом только в момент реакции. В этом отношении он сходен с субстратами.

Дегидрогеназа с НАД катализирует следующие реакции:

а) дегидрирование гидроксильных групп, например реакцию окисления молочной кислоты лактатдегидрогеназой, в результате которой спиртовая группа окисляется до кето- группы

лактат
Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма
O
O
дегид.

Типичные реакции метаболизма

OH

Типичные реакции метаболизма

OH

Типичные реакции метаболизма CH3-CH-C + НАД+ CH3-C-C + НАДH + H+

Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма
Типичные реакции метаболизма

пируват
лактат

OH O

H

Типичные реакции метаболизма

O

Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма

O

б) дегидрирование альдегидных групп, например глицеральдегид-3-фосфата

Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма

Типичные реакции метаболизма C + НАД+ + HOPO3H2 1C-O-PO3H2

Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма

CH-OH 2CH-OH

Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма

1,3 дифосфорглицериновая кислота

CH2-OPO3H 3CH2-OPO3H2

В этом случае в молекулу вводится вторая фосфатная группа.

в) дегидрирование аминогрупп например, дегидрирование глутаминовой кислоты

O
Типичные реакции метаболизма
Типичные реакции метаболизма
Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма
OH
O
иминная связь
OH

Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма C C

Типичные реакции метаболизма

Типичные реакции метаболизма CH-NH2 + НАД+ C=NH + НАДH + H+

Типичные реакции метаболизма Типичные реакции метаболизма

CH2 CH2

Типичные реакции метаболизма
Типичные реакции метаболизма

глутамат

C C

O

При этом пептидная связь переходит в иминную

Типичные реакции метаболизма

C-N- эта -C=N-

Типичные реакции метаболизма ¦

H OH

Такого же типа реакции катализируют дегидрогеназы, использующие в качестве коферментов НАДФ.

Дополнительные материалы:

ТИПИЧНАЯ СВАДЬБА В ДЕРЕВНЕ


Похожие статьи:

  • Зависимость скорости реакции от рн

    колоколообразной кривой с максимумом при оптимальном рН. Принципы определения активности ферментов: по скорости исчезновения субстрата; по скорости…

  • Реакции аэробного гликолиза

    Превращение глюкозо-6-фосфата в 2 молекулы глицеральдегид-3-фосфата Глюкозо-6-фосфат, образованный в результате фосфорилирования глюкозы с участием АТФ,…

  • А. реакции образования амидной связи

    Присоединить белок (Ф) к носителю (Н) или сшивающему агенту (С) посредством амидной связи можно многими путями и при участии различных функциональных…