Связи, участвующие в формировании третичной структуры белков

      Комментарии к записи Связи, участвующие в формировании третичной структуры белков отключены

Гидрофобные взаимодействия

гидрофобные радикалы аминокислот стремятся к объединению внутри глобулярной структуры

Ионные и водородные связи и Ковалентные связи

дисульфидные связи, образующиеся за счёт взаимодействия SН-групп двух остатков цистеина.

Активный центр белков- определённый участок белковой молекулы, находящийся в её углублении сформированный радикалами собранных при формировании третичной структуры осуществляет взаимодействие с молекулой субстрата

конформационной лабильностью — склонностью к изменениям конформации за счёт разрыва одних,и образования других слабых связей. Конформация белка меняется при изменении хим и физ свойств среды, при взаимодействии белка с другими молекулами. При этом происходит изменение пространственной структуры и конформации белка в целом.

3.Четвертичная структура белков. Кооперативные изменения конформации протомеров. Примеры строения и функционирования олигомерных белков: гемоглобин (в сравнении с миоглобином, аллостерические ферменты).

Количество и взаиморасположение полипептидных цепей в пространстве называют «четвертичная структура белков». Отдельные полипептидные цепи в таком белке- протомеров, или субъединиц. они объединяются гидрофобных, ионных, водородных.

Каждый протомер взаимодействует с другим во многих точках. субъединицы в олигомерах очень тесно взаимодействуют между собой, то любое изменение конформации какой-либо одной субъединицы обязательно влечет за собой изменение других субъединиц. Этот эффект называется кооперативное взаимодействие.

Например, у гемоглобина такое взаимодействие субъединиц в легких ускоряет в 300 раз присоединение О2 к гемоглобину.

Миоглобин относят к классу гемсодержащих белков, т.е. он содержит простетическую группу — гем, связанную с белковой частью апомиоглобин. Миоглобин относят к глобулярным белкам; он имеет только одну полипептидную цепь. Миоглобин участвует в запасании кислорода.

Третичная структура имеет вид компактной глобулы Связи, участвующие в формировании третичной структуры белков

Гемоглобины, так же как миоглобин, относят к гемопротеинам, но он имеют четвертичную структуру (состоят из 4 полипептидных цепей), благодаря которой возникает возможность регуляции их функций.

Гемоглобин А — основной гемоглобин взрослого организма, составляет около 98% от общего количества гемоглобина, тетрамер, состоит из 2 полипептидных цепей ? и 2 ? (2?2?).

Гемоглобин А2 2%. Он состоит из 2 ?- и 2 ?-цепей.

Протомеры гемоглобина, так же как и апомиоглобин, состоят из 8 спиралей, свёрнутых в плотную глобулярную структуру, содержащую внутреннее гидрофобное ядро и «карман» для связывания гема. но тетрамерная структура гемоглобина представляет собой более сложный комплекс, чем миоглобин.

Аллостерическими ферментами называют ферменты, активность которых регулируется не только количеством молекул субстрата, но и другими веществами, называемыми эффекторами; они имеют аллостерический центр, удалённый от каталитического активного центра; эффекторы присоединяются к ферменту нековалентно в аллостерических (регуляторных) центрах;

4.Понятие о ферментах. Специфичность действия ферментов. Кофакторы ферментов. Зависимость скорости ферментативных реакций от концентрации субстрата, фермента, температуры и рН. Принципы количественного определения ферментов. Единицы активности.

Ферменты являются белками. они увеличивают скорость протекания химической реакции, но не расходуются.

Простые ферменты состоят только из АК, а сложные из 2х частей: белковой (апофермент) и небелковой (кофактор). Если кофактор прочно связан с апоферментом, он называется простетической группой, если непрочно – коферментом.

Дополнительные материалы:

Связь. Фильм Алексея Учителя. Мелодрама.


Похожие статьи:

  • В формировании третичной структуры некоторых белков

    Под третичной структурой понимают пространственное расположение полипептидной цепи (способ укладки цепи в определенном объеме). В стабилизации…

  • Третичная структура белков

    Третичная структура — специфическая для каждого белка форма укладки полипептидной цепи в пространстве. формируется самопроизвольно и определяется…

  • Процессинг и формирование третичной структуры

    Биосинтез белков Вопрос 65. Биологический код, универсальность его и свойства В каждой клетке синтезируется несколько тысяч различных белковых молекул….