Строение и свойство белков

      Комментарии к записи Строение и свойство белков отключены

После того как было выяснено,что аминокислоты это структурныеэлементы белка, встал вопрос о том как они связаны между собой в белковой молекуле.

Еще 1888г. Данилевский А.Я. на основании изучения биуретовой с которой Вы знакомы реакцией высказал сообщение, что тип соединения групп в разных белковых веществах одинаков, таким типом связи является –СО – NH -,которая возникает при взаимодействии «СОО» групп одной аминокислоты и NH2 – другой с выделением Н2О(написать пептид)

Если связь -СО – NH – возникает в результате отщепления Н2О, значит гидролиз должен сопровождаться образованием свободных «СООН» и «NH2» — групп в эквивалентных количествах.

После того как был установлен аминокислотный состав м.в. тип связи в молекулах белка, возникла необходимость определить в какой последовательности соединяются аминокислоты в белке. Первичная структура – это последовательное расположение аминокислот в полипептидной цепи именно: порядок расположения аминокислот в полипептидной цепи, обуславливает огромное разнообразие белков в природе и в организме человека(рис.1). Строение и свойство белков Эта структура определена самим синтезом белка и является наследственной. Пептидная связь может существовать в транс-форме (радикалы по углам от пептидной связи) в цис-форме (по одну сторону). В белки входит пептидная связь в транс-форме и она позволяет образовывать регулярную структуру в виде альфа спирали. Вторичная структура белка – это винтообразное расположение аминокислотных остатков на предполагаемой цилиндрической поверхности белка. Фиксирована альфа спираль «Н» — связями, они слабые, но их много, поэтому более прочно стабилизируют 2ю структуру белка в соответствии с программой заложения в 10 структуре. Строение и свойство белков Строение и свойство белков

Альфа структура характерна для глобулярных белков (альбумин, глобулин) некоторые фибриллярные белки (фиброны шелка, кератин и другие). Эти белки имеют вытянутую конформацию, представляющую собой как бы последовательный ряд листков, расположенных под углом друг к другу, получившая название

Строение и свойство белков

В-конформации. Параллельные цепи, находящиеся в В-конформации связываются между собой поперечными межцепочными водородными связями и образуют структуры, называемые структурами складчатого слоя.

Под третичной структурой подразумевают пространтственную орентацию полипептидной цепи в определенном объеме. Первым белком третичной структуры, которого было выяснено ДЖ Кендрью, на основании рентгеноструктурного анализа явился миоглобин кашалота.

Строение и свойство белков

В настоящее время установлено, что третичную структуру стабилизируют некоторые типы нековалентных связей

Строение и свойство белков Они возникают между NH и CO группами соединенных цепей. Эти поперечные «Н» связи придают этой структуры большую стабильность энергии этих связей по сравнению с энергий ковалентных таких как -СО – NH –HS – S мала таких как 1-7 ккал/моль, но благодаря своей многочисленности они обеспечивают устойчивость конфигурации макромолекулам.

В подержании 3й структуры участвую различные типы связей. Рассмотрим связи стабилизирующие структуру белковых молекул. Все эти типы связей (ковалентные и нековалентные) фиксируют пептид пристроенное расположение полипептидной цепи и под воздействием повреждающих факторов нарушают нековалентные связи (денатурация)

Изопептид дисульфидные водородные неполярные ионная

Используя метод рентгеностного анализа Кендрью 1957 установил 3ю структуру

•На этой схеме представлен нековалентной связью, стабилизирующие 3ю структуру белка.

•В настоящее время установлены третичные структуры еще нескольких белков миоглобина, лизоцима, рибонуклеазы и другие, запасают, транспортирую кислород в мышце.

Некоторые белки имеют 4ю структуру, которая возникает путем объединения нескольких субъединиц в одну крупную макромолекулу, являющуюся единым образованием в структурном и функциональном отношении.

Строение и свойство белков Каждая из субъединиц имеет собственную 1,2,3 структуры. К таким белкам относятся гемоглобин – красный пигмент крови, у млекопитающих состоит из 4х субъединиц (2 альфа и 2 бетта) не содержащий ни одной дисульфидной связи (-S—S-), а удерживаются они друг возле друга с помощью (нековалентых связей) солевых мостиков. При изучении 4й структуры было обнаружено, что объединение отдельных субъединиц в одну маромолекулу происходит самопроизвольно из других белков. Большинство белков имеющих м.в. более 500000 имеют 4ю структуру. К таким белкам относятся ЛДГ.

Выяснены структуры разнообразных белков может служить источником к познанию природы живых систем и соответственно сущности жизни. В связи с этим могут быть решены многие проблемы наследственных заболеваний человека, связанные с дефектами структуры и биосинтеза белка. Раз исследователи считают о возможности существования 5го уровня структурной организации белков. Здесь имеется ввиду полифункциональных макромолекулярных комплексов из разных форменных (пируват.денатур.комплекс).

Известно одно из заболеваний крови – серповидная анемия. При этой болезни красные кровяные шарики отдавая захваченный в легких кислорода тканям принимают форму серпа НвS. Исследовав аномальный гемоглобин биохимии обнаружили, что одна аминокислота стоящая по счеты 6 (глу) заменимые (вал). Фрагмент цепи

№вал-гис-лей-тре-про-глу-гли-лиз; №ал-гис-лей-тре-про-вал-глу-лиз

Вал не имеет электрического заряда, а 4 глу – отрицателен. В результате потери заряда молекулы аномального гемоглобина снижается и не могут функционировать. Форму серпа – гемоглобин вызывает из строя – наступает анемия. Это примеры показывающие как изменяется последовательности аминокислот, вызывают тяжелые последствия в организме. Эти заболевания получили название «молекулярных болезней», но не всегда замена аминокислот в первичной структуре белка является летальной. В настоящее время известно до 300 аномалий вызванных заменой одной аминокислоты в той или иной цепи гемоглобина. В связи с этим Джеральд и Ингрем в 1961г. Выступили с предложением срочно отказаться от буквенных обозначений новых типов гемоглобина и называется по местожительству их обнаружения (городом) (так стали известны гемм Лондон, Нью-Йорк, Москва) Для гемоглобина Москва характерны замена в В-цепи в положении 24 аминокислоты –асп- на –лей- аномальных свойств Нв не отмечено.

Белки выполняют множество разнообразных функций, характерных для живых организмов. Основные из них:

Каталитическая –все известные в настоящее время ферменты являются белками, эта функция белков является уникальной, определяющая скорость химических реакций в биологических системах.

Питательная или резервная – эту осуществляют резервные белки, являющиеся источником питания, белки яйца, молока (казеин) и др.

Транспортная – перенос кислорода гемоглобином, белок в транспорте липидов принимает участие – альбумин. Ряд других сывороточных белков образуют комплексы с жирами и витамином А, плазмин, церуллоферетин (Fe) и др. обеспечивая их доставку в органы мишени (Сu)

Защитная – синтез специфических белков – антител в ответ на поступление бактерий, вирусов. Белок фибриноген способствует образованию сгустка крови, что предохраняет организм от потери крови.

Сократительная – характерна для белков мышечной ткани актина и миозина, участвующих в мышечном сокращении.

Структурная – коллаген соединительной ткани кератин волос, ногтей, в комплексе с липидами участвует в образовании биомембран клеток.

Гормональная – ряд гормонов представлен белками – гормона поджелудочной железы – глюкагон, инсулин, вазопрессин, окситоцин и другие.

Разные пищевые белки обладают неодинаковой пищевой ценностью, поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуется детальное количество разных белков пищи. Чем ближе аминокислотный состав пищевого белка к аминокислотному составу белков тела тем больше его биологическая ценность. Биологическая ценность белка определяется присутствием незаменимых аминокислот (вал-иле-лей-лиз-мет-тре-три-фен) арг и гис – полузаменимые. Ряд белков (шерсть, перья и др.) несмотря на близкий аминокислотный состав к белкам тела не гидролизуются ферментами (нет таких ферментов)

Урок биологии №30. Белки. Строение и функции.