Раздел 12. биохимия крови

      Комментарии к записи Раздел 12. биохимия крови отключены

12.1 Углекислый газ транспортируется кровью в разных состояниях. Расположите следующие транспортные формы СО2 по степени процентного преобладания в общей доле транспортируемой углекислоты:

1. карбгемоглобин;

2. бикарбонат;

3. физически растворенный СО2.

12.2 Расположите реакции синтеза гема в той последовательности, в которой они протекают в организме:

1. образование порфобиллиногена;

2. образование ?-аминолевулиновой кислоты;

3. образование протопорфирина IX;

4. присоединение железа.

12.3 Снижение концентрации общего белка в плазме крови называется … и может наблюдаться при …

12.4 Повышение концентрации общего белка плазмы крови называется …и может наблюдаться вследствие…

12.5 Перечислите основные буферные системы крови…

12.6 Метаболизм глюкозы в эритроцитах представлен …

12.7 В связи с высокими концентрациями кислорода в эритроците создаются благоприятные условия для окисления гемоглобина в метгемоглобин, который не может выполнять функцию переноса кислорода. Обратное восстановление метгемоглобина в гемоглобин осуществляется при участии фермента … , донором электронов и протонов в котором служит кофермент …

12.8 Транспорт и депонирование железа в организме происходит при участии … соответственно.

12.9 Ключевой реакцией синтеза гема является образование … , реакцию катализирует фермент… , который ингибируется …

12.10 На синтез одной молекулы гема используется … молекул глицина.

12.11 Заболевания, обусловленные наследственным дефектом ферментов синтеза гема, называются …

12.12 Подберите к указанным типам гемоглобина соответствующие наборы полипептидных цепей:

А – Нв А1 1. ?2?2
Б – Нв А2 2. ?2?2
В – Нв F 3. ?2?2

12.13 Определите участок ? полипептидной цепи, принадлежащий нормальному гемоглобину и гемоглобину S:

А – нормальный гемоглобин; 1. вал-гис-лей-тре-про-глу-глу-лиз-…
Б – гемоглобин S. 2. вал-гис-лей-тре-про-вал-глу-лиз-…

12.14 Сравните два белка, участвующие в обмене железа :

А – Только трансферрин. 1. Содержит негемовое железо.
Б – Только ферритин. 2. Содержит гемовое железо.
3. Гликопротеин плазмы крови.
4. Депонирует железо в клетках организма.

12.15 Сравните функции разных белковых фракций крови:

А – альбумины; 1. Обеспечивают иммунитет.
Б – ?1 глобулины; 2. Обеспечивают осмотическое давление крови.
В – ?2 глобулины; 3. Осуществляют транспорт кислорода.
Г – ? глобулины. 4. Осуществляют транспорт гидрофобных молекул (жирные кислоты, билирубин и т.д.).
Д – ? глобулины 5. Осуществляют транспорт тироксина, кортикостероидов.
6. Осуществляют транспорт железа.
7. Осуществляет транспорт меди.
8. Содержат ингибиторы тканевых протеиназ.

12.16 Многие ферменты крови могут быть использованы для диагностики заболеваний и контроля эффективности лечения. При патологии каких органов в крови повышается активность перечисленных ниже ферментов?

А – Печень. 1. ЛДГ 4,5.
2.ЛДГ1,2
Б – Сердце. 3. Амилаза.
4. Креатинфосфокиназа (МВ форма).
В – Поджелудочная железа. 5. Аланинаминотрансфераза.
6. Аспартатаминотрансфераза.

12.17 Укажите возможные причины:

А – Гиперпротеинемий. 1. нефротический синдром;
2. обильные рвоты;
3. обширные ожоги;
Б – Гипопротеинемии. 4. поражение печени;
5. острые инфекции;
6. белковая недостаточность.

12.18 Подберите верные утверждения для следующих понятий:

А – ацидоз; 1. сдвиг рН крови в кислую сторону;
2. развивается на фоне гипервентиляции легких;
Б – алкалоз. 3. сдвиг рН крови в щелочную сторону;
4. развивается на фоне сахарного диабета.

12.19 Подберите к перечисленным патологиям соответствующее определение:

А – парапротеинемия; 1. нарушение синтеза одной из нормальных цепей гемоглобина;
Б – талассемия; 2. появление в крови белков не свойственных нормальному организму;
В – порфирия; 3. нарушение процентного соотношения основных белковых фракций;
Г- диспротеинемия; 4. наследственное изменение структуры одной из полипептидных цепей гемоглобина;
Д – гемоглобинопатии. 5. накопление предшественников гема, вследствие дефекта ферментов участвующих в его синтезе.

12.20 Гемоглобин транспортирует по крови:

1. азот;

2. углекислый газ;

3. кислород;

4. аммиак.

12.21 Гемоглобин относится к классу:

1. нуклеопротеинов;

2. фосфопротеинов;

3. хромопротеинов;

4. флавопротеинов.

12.22 Какие функции гемоглобина нарушаются при серповидноклеточной анемии?

1. растворимость;

2. кооперативность;

3. снижается сродство гемоглобина к кислороду;

4. повышается сродство к кислороду;

5. деформируется эритроцит.

12.23 По какому признаку разделяют белки крови методом электрофореза?

1. по молекулярной массе;

2. по растворимости в буферных растворах;

3. по заряду.

12.24 К группе гемопротеинов относятся:

1. миоглобин;

2. трансферрин;

3. церулоплазмин;

4. каталаза.

12.25 Какие виды гемоглобинов содержатся в эритроцитах здорового человека:

1. НвА1

2. НвА2

3. НвА3

4. НвF

5. НвС

12.26 Экскреторными ферментами называют:

1. ферменты, синтезируемые преимущественно в печени в норме, выделяющиеся в кровь и выполняющие определенную функцию;

2. ферменты, синтезируемые в печени и выделяемые с желчью;

3. ферменты, синтезируемые в клетках и попадающие в кровь при повреждении тканей;

4. ферменты, синтезирующиеся в любой ткани;

5. ферменты, определяемые качественными реакциями.

12.27 Секреторными ферментами называют:

1. ферменты, синтезируемые преимущественно в печени в норме выделяющиеся в кровь и выполняющие определенную функцию;

2. ферменты, синтезируемые в печени и выделяемые с желчью;

3. ферменты, синтезируемые в клетках и попадающие в кровь при повреждении тканей;

4. ферменты, синтезирующиеся в любой ткани;

5. ферменты, определяемые качественными реакциями.

12.28 Индикаторными ферментами называют:

1. ферменты, синтезируемые преимущественно в печени, в норме выделяющиеся в кровь и выполняющие определенную функцию;

2. ферменты, синтезируемые в печени и выделяемые с желчью;

3. ферменты, синтезируемые в клетках и попадающие в кровь при повреждении тканей;

4. ферменты, синтезирующиеся в любой ткани;

5. ферменты, определяемые качественными реакциями.

12.29 Органоспецифичные ферменты печени:

1. ЛДГ;

2. аргиназа;

3. креатинфосфокиназа;

4. липаза;

5. орнитинкарбомоилтрансфераза.

12.30 Белки крови синтезируются в:

1. печени;

2. РЭС;

3. стенке кишечника;

4. соединительной ткани.

12.31 Кровь выполняет функции:

1. транспортную, осморегулирующую;

2. буферную, обезвреживающую;

3. синтетическую, экскреторную;

4. защитную, иммунологическую;

5. регуляторную, гомеостатическую.

12.32 Какие нарушения в структуре и функции гемоглобина имеют место при талассемии?

1. снижается растворимость гемоглобина;

2. нарушается синтез одной из цепей гемоглобина;

3. нарушается кооперативность;

4. повышается сродство гемоглобина к кислороду.

12.33 В состав ?2-глобулинов входят:

1. церулоплазмин;

2. гаптоглобин;

3. трансферрин;

4. гемопексин;

5. макроглобулин.

12.34 Преальбумины выполняют функции:

1. связывание и транспорт гемовой структуры Hb;

2. связывание и транспорт тироксина;

3. транспорт ретинолсвязывающего белка;

4. связывание и транспорт железа и меди.

12.35 ?-глобулины содержат:

1. трансферрин;

2. гемопексин;

3. гаптоглобин;

4. тироксинсвязывающий белок;

5. С-реактивный белок.

12.36 Обезвреживающие функции крови осуществляются в результате:

1. действия фосфатного и белкового буферов крови;

2. разведения токсичных веществ;

3. действия ферментов и плазмы и клеток крови;

4. связывания токсических веществ альбуминами.

12.37 Резервный гемопротеин ферритин откладывается в клетках:

1. сердца;

2. печени;

3. лимфоузлов;

4. костного мозга;

5. спинного мозга.

12.38 Функции гаптоглобина:

1. связывание свободного гемоглобина;

2. обеспечение переноса Fe;

3. связывает гемовую чать гемоглобина;

4. ингибирует тканевые протеазы;

5. транспорт тироксина.

12.39 Функции церулоплазмина:

1. транспорт меди;

2. ингибитор тканевых протеаз;

3. транспорт железа;

4. транспорт гемоглобина;

5. транспорт ретинола.

12.40 В состав альфа1-глобулинов входят:

1. церулоплазмин, гаптоглобин;

2. альфа-антитрипсин, ингибитор тканевых протеаз;

3. С-реактивный белок, гемопепсин;

4. тироксинсвязывающий белок, транскортин.

12.41 При недостаточном белковом питании и связанными с ним «голодными» отеками происходит:

1. нарушение экскреторной функции почек;

2. нарушение образования альбуминов в печени;

3. увеличение ионов натрия в крови;

4. повышение концентрации общего белка в крови.

12.42 Поддержание осмотического давления внутри сосуда обеспечивается:

1. альбуминами;

2. катионами натрия;

3. действием цАМФ;

4. катионами кальция;

5. содержанием глюкозы.

12.43 Что является источником железа для синтеза гема:

1. цитохромы;

2. миоглобин;

3. ферритин;

4. каталаза;

5. метионин.

12.44 Выберите соединения, которые используются для синтеза гема:

1. глицин;

2. ацетил-КоА;

3. железо;

4. гуанидиноацетат;

5. сукцинил-КоА;

6. малат.

12.45 Ключевой реакцией в синтезе гема, по которой происходит регуляция процесса, является:

1. образование порфобиллиногена;

2. образование ?-аминолевулиновой кислоты;

3. образование протопорфирина IX;

4. присоединение железа с образованием гема.

12.46 Выберите ферменты, препятствующие окислению гемоглобина в метгемоглобин и образованию активных форм кислорода:

1. каталаза;

2. глюкозо-6-фосфат дегидрогеназа;

3. глютатионпероксидаза;

4. метгемоглобинредуктаза;

5. гексокиназа;

6. аланинаминотрансфераза;

7. супероксиддисмутаза.

12.47 Небелковым компонентом аминолевулинатсинтетазы является:

1. ФАД

2. НАД

3. НАДФ

4. ТПФ

5. ПФ

12.48 Способность гемоглобина связывать кислород зависит от:

1. рН;

2. концентрации глюкозы в крови;

3. температуры;

4. парциального давления кислорода;

5. осмотического давления крови;

6. концентрации 2,3-дифосфоглицерата;

7. возраста.

12.49 В капиллярах тканей происходят следующие процессы:

1. ННвО2 + КНСО3 = КНвО2 + Н2СО3

2. КНвО2 = О2 + КНв

3. Н2О + СО2 = Н2СО3

4. КНв + Н2СО3 = КНСО3 + ННв

5. КНв + О2 = КНвО2

12.50 К секреторным ферментам относятся:

1. глутаматдегидрогеназа;

2. кислая фосфатаза;

3. щелочная фосфатаза;

4. ацетилхолинэстераза;

5. лактатдегидрогеназа;

6. тромбокиназа;

7. протромбин.

12.51 К экскреторным ферментам относятся:

1. лейцинаминопептидаза;

2. аланинаминотрансфераза;

3. лактатдегидрогеназа;

4. щелочная фосфатаза;

5. кислая фосфатаза;

6. глутаматдегидрогеназа.

12.52 К индикаторным ферментам относятся:

1. холинэстераза;

2. аспартатаминотрансфераза;

3. аланинаминотрансфераза;

4. щелочная фосфатаза;

5. креатинфосфокиназа;

6. лактатдегидрогеназа.

12.53

Раздел 12. биохимия крови

На рисунке изображены графики, отражающие связывание кислорода гемоглобином и миоглобином. Определите, какая из этих кривых принадлежит миоглобину?

12.54 Для диагностики инфаркта миокарда в крови определяются следующие ферменты:

1. малатдегидрогеназа (МДГ), аспартатаминотрансфераза (АсАТ)

2. глутаматдегидрогеназа (ГДГ), аланинаминотрансфераза (АлАТ)

3. АсАТ, МВ-изофермент креатинфосфокиназы (МВ-КФК)

4. МДГ, аргиназа

5. щелочная фосфатаза, альдолаза.
Раздел 13. БИОХИМИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ.

13.1 Определите порядок реакций образования проколлагена в эндоплазматическом ретикулуме:

1. гидроксилирование пролина и лизина;

2. удаление N-концевой сигнальной последовательности;

3. образование внутри- и межмолекулярных дисульфидных связей;

4. образование тройной спирали;

5. гликозилирование.

13.2 Определите порядок синтеза коллагена в межклеточном пространстве:

1. окисление лизиновых, оксилизиновых и гликозилированных остатков в альдегиды;

2. образование незрелых коллагеновых фибрилл;

3. удаление амино- и карбоксиконцевых пептидов;

4. образование перекрестных связей между цепями фибрилл.

13.3 Выберите положения, характеризующие:

А – Протеогликаны. 1. На долю белка приходится 80-90% от общей массы.
2. Углеводный компонент – олигосахариды.
3. Локализация – межклеточное вещество.
Б – Гликопротеины. 4. Углеводный компонент – гетерогенные олигосахариды.
5. На долю белка приходится 1-5% от общей массы.
6. Локализация – мембраны, плазма крови.

13.4 Выберите аминокислоты, преобладающие в:

А – эластине; 1. аланин;
2. пролин;
3. валин;
Б – коллагене. 4. триптофан;
5. цистеин;
6. оксипролин.

13.5 Выберите особенности, характерные для:

А – коллагена; 1. Фибриллярный белок.
2. Глобулярный белок.
Б – эластина; 3. Содержит аминокислоту десмозин.
4. Имеет надмолекулярную структуру.
В – обоих белков. 5. Преобладающими аминокислотами являются пролин и оксипролин.
6. Образуют волокна.
7. Содержат в больших количествах глицин.

13.6 Укажите, где происходят перечисленные ниже этапы синтеза коллагена.

1. Синтез препроколлагена. А — рибосомы фибробластов.
2. Образование фибрилл. Б — цитоплазма фибробластов.
3. Формирование проколлагена. В — межклеточное вещество.
4. Формирование коллагеновых волокон.

13.7 Укажите, где происходят перечисленные ниже этапы синтеза коллагена?

Этапы созревания коллагена: Компартменты клетки:
1. гликозилирование пролина; А — рибосомы фибробластов.
2. образование поперечных сшивок между фи бриллами;
3. гидроксилирование пролина; Б -цитоплазма фибробластов.
4. избыточный синтез ППЦ;
5. образование деспирализованных участков полипептидной цепи (ППЦ);
6. ограниченный протеолиз; В — межклеточное вещество.
7. образование фибрилл.

13.8 Как изменятся биохимические показатели соединительной ткани при старении?

К каждому пункту подставить соответствующую букву:

А – увеличится. 1. соотношение основное вещество/волокно;
2. обмен коллагена;
3. активность гиалуронидазы;
4. активность коллагеназы;
Б – уменьшится. 5. потеря оксипролина;
6. содержание гиалуроновой кислоты;
7. соотношение кератансульфата/хондроитинсульфата.

13.9 Протеогликановый агрегат содержит:

1. хондроитинсульфаты;

2. коровый белок;

3. гепарин;

4. кератансульфаты;

5. связывающий белок;

6. гиалуроновую кислоту;

7. дерматансульфаты;

8. альбумин.

13.10 Поперечные сшивки в молекуле эластина образуются с участием следующих аминокислот:

1. десмозина;

2. лизина;

3. лизинорлейцина;

4. изодесмозина;

5. лейцина;

6. глицина.

13.11 Десмозин – это:

1. 4 остатка лизина;

2. 4 остатка оксилизина;

3. 4 остатка аргинина;

4. 4 остатка валина.

13.12 Назовите особенности строения соединительной ткани:

1. большое содержание клеток;

2. малое содержание клеток;

3. богата межклеточным веществом;

4. содержит большое количество липидов;

5. содержит большое количество белков;

6. богата фибрильными структурами.

13.13 Надмолекулярная структура коллагена — это:

1. альфа спираль полипептидной цепи;

2. объединение полипептидных цепей в фибриллу;

3. объединение фибрилл тропоколлагена.

13.14 Выберите аминокислоты, отсутствующие в молекуле коллагена:

1. аланин;

2. триптофан;

3. пролин;

4. лейцин;

5. метионин;

6. валин.

13.15 В составе коллагена у детей:

1. больше оксипролина;

2. меньше оксипролина;

3. меньше сшивок между фибриллами;

4. больше ковалентных сшивок между фибриллами.

13.16 Коровый белок – это:

1. белок, объединяющий протеогликаны в углеводно-белковые комплексы (УБК);

2. белок, объединяющий глюкозамингликаны в протеогликаны.

13.17 Какие связи стабилизируют коллагеновое волокно?

1. водородные, нековалентные;

2. альдольные, ковалентные;

3. адсорбционные;

4. ионные;

5. пептидные.

13.18 Какие условия необходимы для гидроксилирования пролина при синтезе коллагена?

1. ионы Fе;

2. НАДФН;

3. НАД;

4. аскорбиновая к-та;

5. кислород;

6. пролилгидроксилаза.

13.19 Межклеточное вещество в соединительной ткани представлено:

1. протеогликанами;

2. гликопротеинами;

3. гетерополисахаридами;

4. углеводно-белковыми комплексами.

13.20 Тропоколлаген — это:

1. суперспираль, объединяюшая три ППЦ;

2. одна ППЦ коллагена;

3. волокно, объединяющее фибриллы коллагена.

13.21 Какие аминокислоты участвуют в формировании водородных связей тропоколлагена?

1. аланин;

2. оксипролин;

3. лизин;

4. глицин.

13.22 Что такое проколлаген?

1. 3-х цепочечная спираль, содержащая не гидроксилированные лизин и пролин;

2. три полипептидные цепи, не сформированные в спираль, имеющие добавочные аминокислотные последовательности у С- и N- концов;

3. одноцепочечная спираль коллагена с гидроксилированными и гликозилированными аминокислотами.

13.23 Почему с возрастом суточное выделение оксипролина с мочой уменьшается?

1. c возрастом увеличивается распад коллагена из-за уменьшения связей, стабилизирующих молекулу;

2. c возрастом замедляется распад коллагена из-за возрастания ковалентных связей;

3. c возрастом активируется коллагеназа;

4. c возрастом ингибируется коллагеназа.

13.24 Перечислите функции протеогликанов в составе межклеточного вещества соединительной ткани:

1. опорная;

2. фильтрация микроорганизмов;

3. депонирование ионов;

4. энергетическая;

5. кофакторная;

6. гидроосмотическая.

13.25 Чем отличается коллаген типа альфа -1от альфа-2:

1. по составу и чередованию аминокислот;

2. по количеству ППЦ в коллагене;

3. по прочности связи фибрилл в коллагеновом волокне.

13.26 Где происходит синтез пре-про-коллагена?

1. в аппарате Гольджи, внутри ретикулоэндотелиальной системы;

2. в ядре;

3. в рибосоме.

13.27 При гипервитаминозе Д3происходит деструкция как минеральных, так и органических компонентов кости. Концентрация каких компонентов будет увеличиваться в моче?

1. коллагена;

2. глицина;

3. оксипролина;

4. оксилизина.

13.28 Что общего у коллагена и эластина?

1. небольшое содержание оксипролина;

2. фибриллярные белки;

3. большое содержание глицина;

4. образуют волокна;

5. содержат десмозин;

6. обладают упругостью;

7. имеют надмолекулярную структуру.

13.29 Какова функция гиалуроновой кислоты в организации межклеточного матрикса?

1. участвует в связывании со структурными белками;

2. связывает протеогликаны , образуя структуру ерша;

3. связывает гликозамингликаны, образуя структуру ерша.

13.30 Глицин коллагена участвует в формировании связей:

1. альфа-спирали ППЦ;

2. коллагенового волокна;

3. суперспирали тропоколлагена;

4. в образовании водородных связей;

5. в образовании альдольной связи.

13.31 Коллаген содержит:

1. одну ППЦ (полипептидную цепь);

2. более 100 ППЦ;

3. пролин, триптофан;

4. глицин, оксипролин;

5. моносахариды;

6. геторополисахариды.

13.32 В формировании связи между фибриллами коллагена участвуют:

1. глюкоза и галактоза;

2. оксипролин и лизин;

3. глицин и пролин.

13.33 Нарушение структуры коллагена, связанное со снижением активности пролилгидроксилазы связано с:

1. дефицитом витамина С;

2. мутациями в ДНК фибробластов;

3. дефицитом меди;

4. дефицитом витамина А;

5. недостаточностью кислорода.

13.34 Какие витамины могут явиться причиной нарушения образования коллагенового волокна:

1. биотин;

2. витамина С;

3. витамина А;

4. витамин В12.

13.35 Укажите свойства, характерные для эластина (отличные от коллагена):

1. имеет много генетических типов;

2. имеет один генетический тип;

3. представлен тройной спиралью;

4. состоит из одной спирали;

5. первичная структура состоит из последовательности аминокислотных остатков (Гли-X-Y);

6. содержит углеводный компонент.

13.36 Какие факторы могут явиться причиной нарушения первичной структуры коллагена?

1. дефицит витамина С;

2. мутации в ДНК фибробластов;

3. дефицит меди;

4. недостаток витамина А;

5. недостаточность кислорода.

13.37 Об обмене соединительной ткани судят по выведению с мочой:

1. мочевины

2. оксипролина

3. глицина

4. мочевой кислоты

5. гиалуроновой кислоты

13.38Витамин С принимает участие в:

1. синтезе гликогена

2. созревании коллагена

3. синтезе гемоглобина

4. синтезе нуклеиновых кислот

5. синтезе фосфолипидов мембран

Дополнительные материалы:

Биохимический анализ крови в норме и при патологии — meduniver.com


Похожие статьи:

  • Раздел 11. биохимия печени

    11.1 Расставьте цифры в порядке поступления холестерина из кишечника в печень. 1. Транспорт кровью. 2. Действие липопротеинлипазы. 3. Гидролиз эфира…

  • Биохимия соединительной ткани

    Белки Белки – сложные вещества, состоящие из аминокислот, которые соединены пептидными связями. Аминокислоты – карбоновые кислоты, содержащие…

  • Раздел 8. обмен углеводов

    8.1 Назвать последовательно ферменты, превращающие глюкозу в две триозы: 1. гексокиназа; 2. глюкозо-6-фосфатаза; 3. фосфофруктокиназа; 4….