Переваривание белков пищи и распад белков тканей

      Комментарии к записи Переваривание белков пищи и распад белков тканей отключены

Переваривание белков

Переваривание белков пищи происходит в желудочно-кишечном тракте под действием протеолитических ферментов с субстратной специфичностью действия — пептигидролаз. В результате белки распадаются на аминокислоты. Таким путем организм получает мономеры для синтеза собственных белков.

Начинается расщепление белков в желудке. Образующаяся в клетках слизистой оболочки Желудка соляная кислота создает рН, равный 1,5-2,5, благоприятное для действия фермента пепсина, и принимает участие в его синтезе из белка пепсиногена. Превращение пепсиногена в пепсин может происходить при действии соляной кислоты или самого пепсина, т.е. аутокаталитически:

пепсиноген Переваривание белков пищи и распад белков тканей пепсин (медленно)

пепсиноген Переваривание белков пищи и распад белков тканей пепсин (быстро)

Кроме того, HCI сама в незначительной степени гидролизует белки, а также денатурирует их, облегчая последующий гидролиз пепсином.

Пепсин (табл.14) гидролизует только пептидные связи, в образовании которых участвует аминогруппа ароматической кислоты или дикарбоновой кислоты. В результате молекула белка распадается на олигопептиды.

Завершается переваривание белков в верхнем отделе тонкого кишечника. При рН 7-8 в клетках поджелудочной железы происходит образование трипсина и химотрипсина из белков трипсиногена и химотрипсиногена. Эти ферменты катализируют дальнейший гидролиз белков. Трипсин (см. табл.14) гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами аргинина и лизина. Химотрипсин гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильной группой ароматических аминокислот.

Таблица 14

Связи, расщепляемые эндопептидазами (X — любая аминокислота)

Пепсин Химотрипсин Трипсин
— Leu-Glu — — Try — X — — Arq — X —
— X — Phe — — Phe — X — -Lys-X-
— X — Туr — -Туr-Х-

Таким образом, пепсин, трипсин и химотрипсин катализируют гидролиз пептидных связей, расположенных внутри цепи белка. Такие ферменты называют эндопептидазами, в результате их действия образуются олиголептиды, пептиды и немного аминокислот.

В клетках поджелудочной железы и кишечника содержатся также ферменты — экзопептидазы, которые катализируют гидролиз концевых пептидных связей в полипептидах и пептидах. Карбоксипептидазы гидролизуют пептидную связь, образованную С-концевым аминокислотным остатком. Карбоксипептидаза А отщепляет преимущественно С-концевые аминокислоты с гидрофобным радикалом, а карбоксипептидаза В отщепляет С-концевые остатки лизина и аргинина.

Кислое желудочное содержимое в двенадцатиперстной кишке нейтрализуется соком поджелудочной железы, имеющим слабощелочную реакцию. Содержимое верхнего отдела тонкой кишки имеет рН около 8; в этой же области рН находится оптимум действия ферментов кишечника.

Последний этап переваривания происходит при участии ферментов кишечника — аминопептидаз и дипептидаз. Аминопептидазы — это экзопептидазы, они отщепляют N-концевые аминокислоты от пептидов. Дипептидазы гидролизуют дипептиды. Последовательное действие всего набора пищеварительных пептидгидролаз обеспечивает полное расщепление белков до аминокислот. В кровоток из клеток кишечника поступают только аминокислоты.

Распад белков в тканях

Уже упоминалось, что за сутки расщепляется около 400 граммов тканевых белков и что скорость обновления различных белков неодинакова. Клетки разных органов содержат большое количество протеолитических ферментов, которые и обеспечивают внутриклеточный гидролиз белков. Основная часть белков гидролизуется в лизосомах. Основные причины распада тканевых белков следующие:

— старение клеток или повреждение их внешними факторами, после чего они деполимеризуются в лизосомах;

— денатурация белков, которая происходит непрерывно с определенной скоростью;

— частичный протеолиз белков в ходе пострансляционной достройки;

— переваривание белков пищеварительных соков (в основном это ферменты);

— регуляция концентрации белков путем индикации и репрессии. Механизм этой регуляции связан с механизмом разрушения соответствующих белков (ферментов, гормонов и др.) в условиях, когда необходимость в них отпала.

Метаболизм аминокислот

Пути распада аминокислот до конечных продуктов можно условно разделить на три группы: 1) пути распада, связанные с превращением NH2-гpyпп (трансаминирование и дезаминирование); 2) пути распада углеродных скелетов аминокислот; 3) декарбоксилирование ?-СООН -групп аминокислот. Третий путь является частным вариантом превращения углеродных скелетов аминокислот.

Дополнительные материалы:

Пища бедняков. Без обмана


Похожие статьи: