Патологическая чувствительность к дитилину

      Комментарии к записи Патологическая чувствительность к дитилину отключены

Дитилин — миорелаксант. Используется для расслабления гладкой мускулатуры (в хирургии — при интубации трахеи, бронхоскопии и др.), а также в зоологии (при вскрытии червей) и т.п.

С химической точки зрения дитилин — диацетилхолин, может рассматриваться как удвоенная молекула ацетилхолина. Фермент сывороточная холинэстераза расщепляет дитилин (разрушает сложноэфирную связь, дитилин расщепляется на холин и янтарную кислоту) и делает его неактивным за 1-2 минуты у людей с нормальным (непатологическим) генотипом. Препарат оказывает быстрое и кратковременное действие, кумулятивным эффектом не обладает.

Полиморфная система по локусу, контролирующему синтез сывороточной холинэстеразы.

Известно три аллеля гена сыворототочной холинэстеразы (Е — ез^егаза). Еи -нормальный аллель дикого типа. Мутантные аллели —

Аллель Е — контролирует синтез фермента с нормальной активностью.

Аллели Е, Е — мутантные аллели, обусловливающие синтез фермента с пониженной активностью.

Патологическая чувствительность к дитилину нормальные генотипы (нормальная активность фермента)

Патологическая чувствительность к дитилину

эти генотипы характеризуется пониженной активностью холинэстеразы (дефектный, аномальный фермент).

Аномальная холинэстераза не инактивирует дитилин, применяющийся в хирургии как мышечный релаксант, поэтому у обладателей такого фермента наблюдается длительная остановка дыхания (в течение 1 часа).

При этих генотипах (EsEf: ESES; EfEf) наблюдается повышенная чувствительность к дитилину — при операции с использованием дитилина человек может умереть от удушья (если не применять искусственную вентиляцию легких).

У гомо- и гетерозигот по аллелям Es, Ef дитилин инактивируется медленно (в течение 1 часа).

Частота встречаемости мутантных аллелей в Европе — 1:3500.

Полиморфная система по локусу PI, контролирующему синтез а-антитрипсина — белка сыворотки, которой служит ингибитором протеаз.

Идентифицировано 23 разных аллеля этого гена — 23 фенотипа этого белка. Локус PI (proteasa ingibitor) — полиморфный.

PIn — определяет нормальную активность белка а-антитрипсина.

Рlс, pls , Рlz — определяют пониженную активность белка а-антитрипсина.

Трипсин — фермент, расщепляющий белки. Антитрипсин — антагонист трипсина, ингибитор протеаз. При воздействии пыли увеличивается количество белков соединительной ткани легких (стромы легких). В норме трипсин расщепляет эти белки, а а-антитрипсин снижает его активность (это сбалансированные процессы). При пониженной активности а-антитрипсина трипсин активно расщепляет белки — строма легких истончается, что приводит к развитию эмфиземы легких. Гипоксия приводит к дистрофическим изменениям в ткани легких — истончение соединительной ткани —• переполнение альвеол воздухом — эмфизема легких.

Вывод. Индивидуумы с наследственной недостаточностью

а-антитрипсина склонны к развитию эмфиземы легких при длительном воздействии пылевых частиц и других атмосферных загрязнений.

Среди гомозигот PIZ PIZ эмфизема легких встречаемости в 30 раз чаще, чем в общей популяции. Частота встречаемости гомозигот у европейцев 0,05%.

Частота встречаемости гетерозигот в некоторых популяциях достигает 2-4%.

Дополнительные материалы:

Системы регуляции болевой чувствительности


Похожие статьи:

  • Патологическая анатомия

    Москва ГОУ ВУНМЦ МЗ РФ Материалы к итоговой государственной аттестации разработаны под руководством академика РАН и РАМН проф. М.А. Пальцева, академика…

  • Патологические компоненты мочи

    Изучение состава мочи дает ценные сведения о состоянии организма и широко применяется в клинической практике. Появление белка в моче – альбуминурия –…

  • Патологическая физиология 3 страница

    2) понос; -3) запор; 4) гипопротеинемия; 5) стеаторея. 157. Укажите признаки, характерные для острой кишечной аутоинтоксикации: 1) падение артериального…