Механизм мышечного сокращения; теория скользящих нитей

      Комментарии к записи Механизм мышечного сокращения; теория скользящих нитей отключены

Когда была выявлена ультраструктура миофибрилл, две независимые группы исследователей (X. Хаксли/Дж. Хансон и А. Хаксли/Р. Нидергерке) предложили гипотезу мышечного сокращения, основанную на скольжении относитель но друг друга актиновых и миозиновых нитей. Ее легко понять, вдвигая пальцы одной руки между пальцами другой: если считать обе ладони эквивалентом одного саркомера, (к оглавлению)
то эта система будет укорачиваться, т. е. сокращаться. В пользу такого механизма говорит, в частности, тот факт, что при мышечном сокращении ширина зоны I и зоны Н уменьшается, тогда как ширина зоны А не меняется. Сейчас эта гипотеза окончательно подтверждена, повсеместно признана и называется теорией скользящих нитей.

Механизм мышечного сокращения; теория скользящих нитей Миозиновые (толстые) миофиламенты

Молекула миозина состоит из двух частей: длинного палочкообразного участка («хвоста») и присоединенного к одному из его концов глобулярного участка, который представлен двумя одинаковыми «головками»

Молекулы миозина расположены на миозиновой нити таким образом, что головки регулярно распределяются по всей ее длине. В тех местах, где нити актина и миозина перекрываются, миозиновые головки могут прикрепляться к соседним актиновым нитям. Насколько важно такое взаимодействие, мы оценим при рассмотрении собственно механизма сокращения саркомера.

Актиновые (тонкие) миофиламенты

Каждый актиновый миофиламепт образован двумя цепочками из глобулярных молекул актина (G-актина), закрученными одна вокруг другую наподобие спирали

Весь комплекс актиновых молекул называется F-актином (фибриллярным актином). Полагают, что с каждой молекулой G-актина связана одна молекула АТФ.

Механизм сокращения

Механизм мышечного сокращения; теория скользящих нитей Схема механизма сокращения следующая. Там, где актиновые и миозиновые миофиламенты перекрываются, миозиновые головки как крючки «зацепляются» за соседние F-актиновые нити, образуя с ними поперечные МОСТИКИ. Эти МОСТИКИ загибаются, как пальцы, в одном направлении, протаскивая актиновые миофиламенты вдоль миозиновых. Затем головки отделяются от актина, распрямляются, соединяются с новыми его участками, и цикл повторяется. При сокращении в каждый данный момент времени примерно половина головок «тянет», а остальные возвращаются в исходное положение, что обеспечивает плавность процесса. Энергию для него дает АТФ. Молекулы АТФ гидролизуются до АДФ и фосфата под действием АТФазы, содержащейся в миозиновых головках.

Между двумя последовательными образованиями мостиков одной головкой проходит 1/50-1/100 с. Очевидно, для этого необходимо очень интенсивное расходование АТФ. Этим объясняется наличие в мышечном волокне огромного числа митохондрий, которые восполняют запас АТФ в процессе аэробного дыхания. Саркомер способен укоротиться на 30-60% исходной длины.

Как запускается и прекращается процесс сокращения? Его активируют ионы кальция (см. ниже «Роль тропомиозина и тропонина»). Они накапливаются в саркоплазматическом ретикулуме (специализированном эндоплазматическом ретикулуме мышечного волокна), который образует расширенные цистерны вокруг линий Z.

Эти цистерны контактируют с поперечными трубочками (Т-трубочками, или Т-системой), образованными впячиванием сарколеммы и пронизывающими саркоплазму (цитоплазму мышечного волокна). Когда нервный импульс по мотонейрону достигает нервно-мышечного соединения на поверхности мышечного волокна, потенциал действия из области концевой пластики волной распространяется по Т-системе, передается от нее саркоплазматическому ретикулуму и приводит к высвобождению ионов кальция в саркоплазму.

Роль тропомиозина и тропонина

Актиновые филаменты состоят из F-актина и двух вспомогательных белков — тропомиозина и тропонина. Молекулы тропомиозина образуют две довольно растянутые спиральные цепочки, которые обвивают F-актин. Тропомиозин служит для включения и выключении механизма сокращения. С тропомиозином связан глобулярный белок тропонин, способный обратимо присоединять ионы кальция.

Когда мышца в покое (расслаблена), тропомиозин блокирует на тонком миофиламенте участки для прикрепления миозиновых головок, «отключая» актин. Ионы кальция, высвобождаясь из саркоплазматического ретикулума, соединяются с тропонином. заставляя его и одновременно тропомиозин, с которым он связан, сдвинуться. Это приводит к разблокированию участков прикрепления миозиновых головок — актин «включается», и начинается скольжение нитей по описанному выше механизму. Когда раздражение мышечного волокна стимулирующими импульсами прекращается, ионы кальция закачиваются из саркоплазмы в саркоплазматический ретикулум кальциевым насосом в ее мембране, т. е. путем активного транспорта, также требующим энергии АТФ. Тропонин и тропомиозин приобретают исходную конфигурацию, тонкий миофиламент «отключается», и мышечное волокно расслабляется.

Источники энергии.

Источниками энергии для мышечного сокращения обычно служит глюкоза, приносимая кровью или образующаяся при расщеплении гликогена в мышцах, а также жирные кислоты. При окислении этих молекул в митохондриях (аэробном дыхании) синтезируется АТФ.

Обычно кислород для дыхания поставляется гемоглобином крови. Однако мышцы могут также запасать его, поскольку содержат белок миоглобин, близкий по структуре к гемоглобину. Миоглобин также обратимо связывается с кислородом (оксигенируется) и высвобождает ею в случае необходимости, когда кровь не успевает удовлетворять потребности мышечной ткани в кислороде, например при интенсивной физической нагрузке.

В расслабленной мышце уровень АТФ низок, поэтому АТФ быстро расходуется при сокращении и запас должен пополняться за счет иных механизмов, пока скорость аэробного дыхания не адаптируется к возросшим энергозатратам.

Один из способов регенерации АТФ в анаэробных условиях основан на использовании креатинфосфата. Это вещество всегда присутствует в мышце, но его запасов обычно хватает ненадолго — за 1 мин интенсивной физической работы расходуется примерно 70% креатинфосфата. Следовательно, креатинфосфат полезен лишь в случае кратковременной и интенсивной мышечной активности, например при резком рывке во время спринтерского бега. Затем его запасы должны пополняться за счет окисления жирных кислот или глюкозы.

При интенсивной работе мыши кислород быстро расходуется и аэробное дыхание становится невозможным. В таких условиях мышцы регенерируют АТФ за счет анаэробного расщеплении глюкозы. В этом случае говорят, что работа мышцы создает кислороднуюзадолжность. Одним из конечных продуктов анаэробного получения АТФ является молочная кислота. Накапливаясь в мышцах, она изменяет их кислотно-щелочной баланс, что выражается в повышенной утомляемости, боли, а иногда и в спазмах. Время полной переработки молочной кислоты — это именно то время, которое необходимо для ликвидации кислородной задолженности после энергичной работы мыши. (к оглавлению)
Путем тренировки можно повысить устойчивость организма к молочной кислоте и, следовательно, увеличить объем развивающейся кислородной задолженности.

Дополнительные материалы:

Механизм мышечного сокращения. Теория скользящих нитей


Похожие статьи: