Катаболизм компонентов основного вещества.

      Комментарии к записи Катаболизм компонентов основного вещества. отключены

Идет под действием некоторых гидролаз,например, нейраминидаза отщепляет от гликопротеинов N-ацетилнейраминовую (сиаловую) кислоту, и уже дестабилизированный гликопротеин поглощается макрофагами. Поэтому концентрация сиаловых кислот в крови — характеристика состояния соединительной ткани. При воспалительных процессах эта концентрация намного возрастает. При недостаточности ферментов катаболизма основного вещества развиваются заболевания — мукополисахаридозы, при которых в тканях происходит накопление тех или иных ГАГ.

Фибриллярные белки соединительной ткани. Коллаген: особенности строения, биосинтеза, созревания, распада.

В межклеточном матриксе находятся 2 типа волокнистых структур:коллагеновые и эластиновые волокна. Основным их компонентом является нерастворимый белок коллаген.

Коллаген — сложный белок, относится к группе гликопротеинов, имеет четвертичную структуру, составляет 30 % от общего количества белка в организме человека. Его фибриллярная структура — это суперспираль, состоящая из 3-х -цепей.

Катаболизм компонентов основного вещества.

Рисунок 31. Строение коллагена

В первичной структуре коллагене 70 % аминокислот являются гидрофобными. Аминокислоты по длине полипептидной цепи расположены группами (триадами), сходными друг с другом по строению, состоящими из трех аминокислот. Каждая третья аминокислота в первичной структуре коллагена — это глицин (триада (или группа): (гли-X-Y)n, где X — любая аминокислота или оксипролин, Y — любая аминокислота или оксипролин или оксилизин). Эти аминокислотные группы в полипептидной цепи многократно повторяются. Молекула коллагена построена из 3-х цепей и представляет собой тройную спираль. Известно несколько типов коллагена, различающихся генетически.

Синтез коллагена.

Существуют 8 этапов биосинтеза коллагена: 5 внутриклеточных и 3 внеклеточных.

Й этап

Протекает на рибосомах, синтезируется молекула — предшественник: препроколлаген.

Й этап

С помощью сигнального пептида пре транспорт молекулы в канальцы эндоплазматической сети. Здесь отщепляется пре — образуется проколлаген.

Й этап

Аминокислотные остатки лизина и пролина в составе молекулы коллагена подвергаются окислению под действием ферментов пролилгидроксилазы и лизилгидроксилазы (эти окислительные ферменты относятся к подподклассу монооксигеназ).

При недостатке витамина С- аскорбиновой кислоты наблюдается цинга, — заболевание, вызванное синтезом дефектного коллагена с пониженной механической прочностью, что вызывает, в частности, разрыхление сосудистой стенки и другие неблагоприятные явления.

Й этап

Посттрасляционная модификация- гликозилирование проколлагена под действием фермента гликозил трансферазы. Этот фермент переносит глюкозу или галактозу на гидроксильные группы оксилизина.

Й этап

Заключительный внутриклеточный этап — идет формирование тройной спирали — тропоколлагена (растворимый коллаген). В составе про-последовательности – аминокислота цистеин, который образует дисульфидные связи между цепями. Идет процесс спирализации.

Й этап

Секретируется тропоколлаген во внеклеточную среду, где амино- и карбоксипротеиназы отщепляют (про-)-последовательность.

Й этап

Ковалентное сшивание молекулы тропоколлагена по принципу конец-в-конец с образованием нерастворимого коллагена. Происходит окисление и дезаминирование радикала лизина с образованием альдегидной группы. Затем между двумя радикалами лизина возникает альдегидная связь. Только после многократного сшивания фибрилл коллаген приобретает свою уникальную прочность, становится нерастяжимым волокном.

Й этап

Ассоциация молекул нерастворимого коллагена по принципу бок-в-бок. Ассоциация фибрилл происходит таким образом, что каждая последующая цепочка сдвинута на 1/4 своей длины относительно предыдущей цепи.

Фибриллярные белки соединительной ткани. Эластин: особенности строения и функции.

Второй вид волокон — эластические. В основе строения — белок эластин. Эластин еще более гидрофобен, чем коллаген. В нем до 90 % гидрофобных аминокислот, много лизина. Цепи укладываются в пространстве в виде глобул. Глобула из одной полипептидной цепи называется — эластин. За счет остатков лизина может происходить взаимодействие между молекулами эластина. Такая структура называется десмозином. В отличие от коллагена, образующего прочные фибриллы, способные выдержать большие нагрузки, эластин обладает резиноподобными свойствами. Нити эластина, содержащиеся в тканях лёгких, в стенках сосудов, в эластичных связках, могут быть растянуты в несколько раз по сравнению с их обычной длиной, но после снятия нагрузки они возвращаются к свёрнутой конформации.

Дополнительные материалы:

Обмен веществ и энергии. Анаболизм и катаболизм. Виды калориметрии, валовый и основной обмен.


Похожие статьи: