Качественная реакция на фенилпировиноградную кислоту

      Комментарии к записи Качественная реакция на фенилпировиноградную кислоту отключены

Принцип метода. Фенилпировиноградная кислота образует с ионами 3-валентного железа комплексное соединение, окрашенное в сине-зеленый цвет.

Ход определения. К 2 мл свежепрофильтрованной мочи приливают 8-10 капель 10% раствора FeCl3. При наличии в моче фенилпировиноградной кислоты через 30-60 секунд появляется сине-зеленое окрашивание, которое постепенно исчезает (через 5-30 минут в зависимости от концентрации фенилпировиноградной кислоты).

Клинико-диагностическое значение. Концентрация фенил-пировиноградной кислоты повышается при врожденном дефекте фенилаланингидроксилазы. Накопление фенилпировиноградной кислоты в крови и тканях приводит к нарушению нормального развития мозга и развития фенилпировиноградной олигофрении.

ВОПРОСЫ К ИТОГОВОМУ ЗАНЯТИЮ

«ОБМЕН АЗОТСОДЕРЖАЩИХ СОЕДИНЕНИЙ».

1.Назовите и напишите формулы незаменимых аминокислот.

2.Понятие об азотистом балансе. Полноценные и неполноценные белки. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Белковое голодание. Белковые резервы организма.

3.Переваривание белков. Всасывание аминокислот. Превращение аминокислот в печени. Гниение аминокислот в кишечнике, обезвреживание продуктов гниения.

4.Дезаминирование аминокислот в тканях животного происхождения (виды, механизмы, ферменты, коферменты, обеспечивающие дезаминирование).

5.Трансаминирование аминокислот. Специфичность трансаминаз. Физиологическое значение реакций трансаминирования.

6.Напишите процесс дезаминирования фенилаланина (ферменты, коферменты).

7.Напишите процесс трансаминирования изолейцина. Назовите фермент (кофермент), катализирующий эту реакцию.

8.Напишите процесс трансдезаминирования валина. Назовите ферменты (коферменты), осуществляющие эти реакции.

9.Какая из аминокислот и почему дезаминируется в животных тканях с наибольшей скоростью. Напишите в формулах процесс, назовите фермент (кофермент).

10.Декарбоксилирование аминокислот. Физиологиченское значение продуктов декарбоксилирования аминокислот. Обезвреживание продуктов декарбоксилирования.

11.Напишите процесс декарбоксилирования и окисления триптофана. Укажите продукт и его физиологическую роль в организме.

12.Напишите процесс декарбоксилирования дикарбоновых аминокислот (ферменты, коферменты), физиологическая роль продуктов декарбоксилирования.

13.Напишите процесс декарбоксилирования гистидина, укажите фермент (и его кофермент), осуществляющий этот процесс и физиологическую роль продукта декарбоксилирования.

14.

15.Образование глутамина. Превращение глутамина в печени и почках, судьба выделяющегося аммиака. Роль обмена глутамина в регуляции кислотно-щелочного равновесия организма.

16.Биосинтез мочевины (последовательность реакций, ферменты, энергетический баланс). Взаимосвязь цикла мочевины и цикла трикарбоновых кислот. Гипераммониемии. Печеночная кома.

17.Напишите процесс восстановительного аминирования ?-кетоглутаровой кислоты (фермент, кофермент).

18.Напишите процесс образования в почках аммонийных солей.

19.Обмен глицина и серина. Использование глицина для биосинтеза биологически активных соединений. Серин как источник одноуглеродных групп.

20.Обмен и биологическое значение серосодержащих аминокислот. Роль метионина в реакциях трансметилирования. Врожденные нарушения обмена серосодержащих аминокислот.

21.Обмен фенилаланина и тирозина (распад до фумаровой и ацетоуксусной кислот). Наследственные нарушения обмена фенилаланина и тирозина (фенилкетонурия, тирозинемия, алкаптонурия, альбинизм). Диагностика и биохимические принципы коррекции.

22.Использование тирозина для биосинтеза катехоламинов, меланина и гормонов щитовидной железы.

23.Обмен моноаминодикарбоновых аминокислот (использование для биосинтеза биологически активных соединений).

24.Обмен триптофана (использование для биосинтеза мелатонина, серотонина, никотинамида). Врожденные нарушения обмена триптофана.

Дополнительные материалы:

КАЧЕСТВЕННАЯ РЕАКЦИЯ НА СУЛЬФАТ-ИОН (СЕРНУЮ КИСЛОТУ) С ХЛОРИДОМ БАРИЯ


Похожие статьи: