Характеристика ферментов как белковых соединений

      Комментарии к записи Характеристика ферментов как белковых соединений отключены

Биохимия

Лектор – Сорокина Нина Алексеевна

Илья Аллилуев и Евгений Вечканов.

34 лекции. Лабы с семинарами. Шесть семинаров, 6-7 лаб.

Зачёт. Под конец – экзамен.

Учебник. Ленинджер – «Основы биохимии» 3 тома.

Берёзов и Коровкин – «» 1 том.

Вводная лекция

Биохимия – наука о структуре и превращениях четырёх основных орг.веществ (нуклеиновые кислоты, липиды и жиры, белки, углеводы).

Статическая – структура и функции.

Динамическая – превращения (метаболизм) белков, жирков и нукл. кислот.

Рассвет биохимии – на 50-60 годы.

Белки

«Протеа»

Фридрих Энгельс. Два труда биологических.

«Жизнь есть способ существования белковых тел»

Углеводы – быстрая энергия, одно из первых орг.вещ.

Липиды – функция разграничения.

ДНК a РНК a белок

ДНК – самая инертная. Она должна именно лежать и её никто не трогает. И в репликацию вступать.

РНК. Транспортная переносит на рибосомальную РНК, матричная РНК структуру даёт.

Ген – участок ДНК, кодирующий структура одного белка.

Матричная РНК – копия с ДНК.

Один ген – три белка. (в среднем)

Транскрипция и трансляция (перевод последовательности РНК в аминокислотную последовательность).

Совокупность белков организма формирует протеом. От него зависят физиологические характеристики. А они определяют психические свойства. А они определяют ваши ментальные свойства.

Функция белка:

  • Структурная. Коллаген. 21-27 дней белок живёт. А коллаген живёт 300 дней. Альфа-гамма-бета-хрусталин в хрусталике глаза. Кератины и проч.
  • Двигательная. Актин и миозин. Тубулин, кионезин, флагелин(жгутики).
  • Защитные. Тромбин, фибриноген. Тела, вырабатывающие антитела. Интерфероновые белки (выработка для «ловли» вирусов на входе ведётся.)
  • Энергетическая. 17,6 КДж энергии при сжигании.
  • Запасание. Плохо. Живут мало времени. Растительные белки (бобовых) лучше запасаются. Овальбумин – запасной белок яйцеклеток.
  • Регуляторная (рецепторная, гормональная). Инсулин. Садится на рецепторы мембраны и изменяет проницаемость для сахара. Он уходит в клетки и в крови его меньше становится.
  • Транспортная. Альбумин плазмы крови. Не переносит воду, спирты и глюкозу. 40 грамм на литр содержится. Гемоглобин. Переносит кислород, углекислый газ и угарный. Гемоцианин – аналог, голубой. Цитохром – прямое отношение к синтезу АТФ имеют.
  • Токсическая. Мультимерные белки. Дифтерия – белки выделяют дифтерийный токсин. Почки загибаются. Токсин бутулизма.

Белки – биополимеры, мономером которых является аминокислота.

1820 год. Братко (?) выделяет первую аминокислоты. Глицин (гликос — сладкий) (аминоуксусная кислота).

Альфа, бета, гама амикислот.

Около 180 аминокислот в качестве химических веществ. В живую материю входят 60% из них.:

1. Протеиногены. Делятся на главные аминокислоты (классические 20 штук) и протеиногенные (химические производные главных, редкие, минорные, пострансляционные модификации. ~300 штук)

Пролин. Важная структурная аминокислота. В коллагене имеется в модифицированной форме (оксипролин – после добавления –ОН) из-за пролиновой гидроксилазы, в состав которой входит витамин С. Без витамина С не модифицируется пролин, накапливается рыхлый коллаген. Кровоточивость десён, цинга.

2. Не протеиногенные. Не входят в состав белков, но участвуют в обмене веществ.

Орнитин (из перьев), Цитрулин (из цитрусовых, белая оболочка. Аскорутин содержит ещё). Две аминокислоты принимают участие в синтезе конечных продуктов азотистого обмена. Обеспечивают синтез мочевины. Как в печени, так и в каждой клетке (чуточку).

Гамма-амино-масляная кислота – нейромедиатор тормозной.

Гипоталамус выделяет пептиды памяти. Именно он.

Белки

Структура белков.

Шесть уровней.

Шульц и Ширвир(?) сформировали пирамиду.

1. Первичная струкрута. Полипептидная цепь – последовательное соединение аминокислот между собой за счёт образования прочной ковалентной пептидной связи. Обусловлено генетически.

2. Вторичная структура. Четырёх типов: a-спираль+полиморфизм (водородные связи), b-складчатый лист (водородные связи), b-изгиб (при изгибе), «неупорядоченная структура» (для вирусов характерна). Пространственное сворачивание полипептидной цепи за счёт образования не ковалентных водородных связей между пептидными группами.

Следующие две структуры формируют преднативное состояние. «Расплавленная глобула». Белок ещё не активен функционально.

2.1. Сверх вторичная структура (2’). Энергетически-предпочтительное образование во вторичной структуре, возникающее за счёт формирования водородных, ионных, гидрофобных и торсионных взаимодействий между боковыми радикалами аминокислот. При этом формируются гидрофобные ядра.

2.2. Домены (2’’) Обособленные глобулярные области, несущие функциональную нагрузку и включающие от 120 до 150 аминокислот.

3. Глобулярный белок. Несёт функциональные свойства. Характерная форма глобулы. Фибриллярные белки тоже характеризуются этой структурой, но по факту – фибриллы. Ионные взаимодействия работают здесь.

4. Четвертичная структура. Агрегат. Объединение нескольких глобул в пространстве для выполнения одной функции.

Гемоглобин. Четыре глобулы и между ними ион Железа, удерживаемый координационными связями.

1. Полипептидная цепь.

  • Образование:

H2N-HC(-R1)-C(=O)-[ OH + H]NH-HC(-R2)-COOH a(H2O) NH2-HC(R1)-[ C(=O)-NH ]-HC(R2)-COH

  • Связь плоская, в одной плоскости лежит.
  • Частично двойной характер. На 10% короче связи C-N. Это возникает за счёт перекрывания эл.плотностей карбонильного кислорода и не поделённой пары атома азота.
  • Характер связи определяет затруднённое вращение между связью С(а)-С и Т-С(а), т.е. формируются торсионные углы. Фи и пси-углы. Имеет практическое значение – можно предсказать тип упаковки.

(бетта-складчатость) 30o60o (альфа-складчатость)

  • Наибольшая деформация цепи возникает в месте расположения пролина.

2. Вторичная структура белков.

Описана У.Ацдери(?).

Формирование.

  • а-спираль

Едёт ось. Между кислородом и водородом пептидных групп возникают водородные связи. Спираль полая. Протяжённость – на 15-20 аминокислот. В фибриллярных белках – гораздо длиннее.

  • b-лист. Здесь те-же связи располагаются между цепями. 3-12 слоёв получаются. Структуро-образующая структура.

Аминокислоты, препятствующие образованию альфа-спирали(способствуют образованию бетта-складчатости):

  • Пространственная близость аспарагиновой и глютаминовой кислоты;
  • Пространственная близость гистидина, аргинина и лизина;
  • Аспарагин и глютамин (амиды, их аминогруппы образуют свои связи водородные, конкурируют.)
  • Оксикислоты. Серин и трионин. (Доноры кислородной связи, конкурирующей.)
  • Валин, лейцин, изолейцин. Крепкие радикалы, торчат в стороны.
  • Пролин (разворот цепи сразу).

3,6 аминокислотных остатка в одном витке классической спирали (шаг спирали, период идентичности). Спираль Поллинга 3,613 .(13 – число атомов в цепи, без учёта атомов радикалов)

Но есть альтернативные спирали:

Спираль 2,27 Напряжённая связь. Встречается в искусственных пептидах, не реализуется в природе.

Спираль 310 Встречается в лизоциме слюны, миоглобине мышц.

Пи-спираль 4,416

Гамма-спираль 5,119

Спирали могут переходить из одной формы в другую, что обуславливает молекулярные процессы работы.

2.1. Сверхвторичная структура

Объединение гидрофобных радикалов. А внутри этого ядра триптофан находится.

3. Доменная структура.

Кучкование ядер – образование доменов.

А домены образуют междоменовое пространство, которое является активным центром.

Денатурация и ренатурация.

Фолдинг – сворачивание на рибосоме ферментом белков.

Белки-гувернантки, белки теплового шока. Обнаружены у прокариот, позднее – у всех прочих. Обеспечивают восстановление структуры белков после любого стресса, не только после теплового шока.

Денатурация бывает тепловой, холодовой, механической, химической.

Многогранные белки, подразделяются на нуклеопротеины, хромопротеины, липопротеины и так-далее…

Основы ферментологии

Катализатор. Катар (вниз), лизис(ослабление).

Кирхов. Крахмал под воздействием некоторых веществ превращался у него в более простые.

1833 (?) выделено в спиртовом солоде «диастаза». Амилаза.

Луи Пастер и Либих – спор об обязательности наличия живых клеток для брожения.

Инзим – «в дрожжах». Энзимология = ферментология.

Белковая природа доказана в 1922 году. Самнер выделил уреазу к кристаллическом виде.

Ферментология занимает позиции и в биотехнологии, и в медицине(коллагеназы), в промышленности (производство безлактозного молока).

Фермент обозначается E

Субстрат обозначается S

Характеристика ферментов как белковых соединений

1. Практически все ферменты – белки, кроме нескольких РНК (рибозимы).

2. Образуют коллоидные растворы

3. Кристаллизация возможна

4. Высокая молекулярная масса

5. Большая часть имеет все три уровня организации, иногда – четыре

6. Денатурируют и ренатурируют

7. Имеют изоэлектрическую точку

8. В растворе ведут себя, как аморфные соединения

9. Делятся на простые и сложные

Простые и сложные белки

Простые: пепсин(пектингидралаза), лизоцим, рибонуклеаза.

Холоферменты. Белковый компонент (апофермент) и небелковый компонент (кофактор). Кофактор в трёх вариантах: неорганика (анионы: HCO3-, Cl-, SO42-; катионы: Zn, K, Ca, Mg, Fe, Cu, Mo), органика («кофермент» состоит из трёх составляющих: нуклеотидные коферменты, тетрапирольные и в виде витаминов коферменты), .

Функции ионов: стабилизация третичной и четвертичной структуры, связывание ферментов с субстратом, именно они осуществляют катализ.

Функции апоферментов: определяет специфичность.

Нуклеотидные коферменты. Трансферазы, аденилаты, аденозины.

Тетропирольные – идентичны по структуре гему гемоглобина

Витамины. 1913 г. – выделил витамин первый из экстракта оболочек риса. В5, ниотин (амид никотиновой кислоты), РР. Дегидрогеназы имеют в своём составе В5. NAD – в такой форме он входит в состав дегидрогеназ. Никотин-Амид-аденин-Динуклеотид. Витамины имеют нуклеотиновую составляющую. В большинстве случаев носители энергии имеют аденин. АТФ – 80% от общего количества. 20% — ГТФ, УТФ, ЦТФ.

Витамины.

Водорастворимые

В1 – тионин (тионин-пирофосфат активен).

B2 – тибофлавин – FAD/ Донор протонов и электронов в процессе обмена веществ.

B3 – кофермент А. Необходим для окислительного декарбоксилировании пировиноградной кислоты (митохондрии). Заменим. Вырабатывается кишечной микрофлорой.

B5 – ниоцин, РР, NAD. Синтезируется из триптофана

B6 – пиридоксин. Необходим для процесса трансаминирования. Синтезируется кишечной микрофлорой.

B12 – кобаломин. Гиповитаминоз – анемия. Заменим.

H – биотин. Обеспечивает декарбоксилирование. Синтезируется кишечной микрофлорой.

C – аскорбиновая кислота. Гиповитаминоз – цинга.

Жирорастворимые

А – ретиналь. Синтез пигментов сетчатки глаза. Гиповитаминоз. – куриная слепота.

Д – кальцийферол. Регулировка кальция. Гиповитаминоз – рахит. Заменимый. Синтезируется из холестерина вместе с меланином.

Е – токоферол. Гиповитаминоз – бесплодие.

К – филлохинон. Гиповитаминоз – плохая свёртываемость крови. Заменимый. Кишечная микрофлора синтезирует.

Дополнительные материалы:

Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов


Похожие статьи: