Биоэнергетика. биологическое окисление

      Комментарии к записи Биоэнергетика. биологическое окисление отключены

Белки

1. Какое из отмеченных свойств не характерно для белков:

-1. Коллоидные

+2. Термостабильность

-3. Закономерный порядок расположения аминокислот

2. Какие связи не участвуют в образовании третичной структуры белка?

+1. Пептидные

-2. Водородные

-3. Ионные

-4. Дисульфидные

3. Что обеспечивает четвертичная структура белков:

-1. Растворимость

-2. Видовую специфичность

+3. Кооперативный эффект

4. Нативная структура белка определяется:

-1. Первичной структурой

-2. Вторичной структурой

+3. Третичной структурой

5. Предопределена генетически:

+1. Первичная структура

-2. Вторичная структура

-3. Третичная структура

-4. Четвертичная структура белка

6. Какое из отмеченных свойств характерно для белков?

+1. Способность к специфическим взаимодействиям

-2. Термостабильность

-3. Устойчивость к изменению рН

7. Первичная структура белков обеспечивает:

-1. Растворимость

-2. Термоустойчивость

-3. Функциональную активность

+4. Формирование последующих уровней структурной организации молекулы

8. Какие связи характерны для первичной структуры белка?

+1. Ковалентные

-2. Нековалентные

9. Какова роль ионных и гидрофобных связей в белках?

+1. Формирование третичной структуры

-2. Соединение аминокислот в молекуле белков

10. К каким белкам относится миоглобин?

-1. Фибриллярным

+2. Глобулярным

10. Для денатурированных белков характерно:

-1. Наличие водородных связей

+2. Наличие пептидных связей

-3. Наличие вторичной и третичной структуры

11. Какая ковалентная связь стабилизирует третичную структуру белковой молекулы?

-1. Пептидная

+2. Дисульфидная

-3. Ионная

12. Какой белок обладает наибольшей степенью альфа-спирализации полипептидной цепи?

-1. Коллаген

-2. Инсулин

+3. Гемоглобин

13. Как тип четвертичной структуры влияет на характер выполняемой белком функции?

-1. Определяет конформацию молекулы

-2. Формирует активный центр

+3. Обеспечивает кооперативный эффект

14. Какое свойство характерно для белков?

+1. Амфотерность

-2. Устойчивость к изменению рН

-3. Термостабильность

15. Усредненная ИЭТ всех белков цитоплазмы в пределах 5,5. Какой заряд имеют белки цитоплазмы при рН=7,36?

-1. +

+2. –

16. С точки зрения механики белковую глобулу можно представить как:

-1. Апериодический кристалл

+2. Армированную каплю

17. Главная функция шаперона hsp 70 состоит в:

+1. Удержании вновь синтезированных белков от неспецифической агрегации

-2. Обеспечении оптимальных условий для эффективного сворачивания

18. К свойствам пептидной связи в белках относится все, кроме:

-1. Имеет частично двойной характер

+2. Является нековалентной

-3. Невозможно свободное вращение

-4. Является копланарной

19. Какая из перечисленных аминокислот является положительно заряженной

-1. Лейцин

+2. Лизин

-3. Серин

-4. Глицин

20. Какие из перечисленных механизмов являются механизмами регуляции процесса сворачивания полипептидной цепи внутри клетки:

+1. Механизмы регуляции скорости превращения расплавленной глобулы в нативную структуру

+2. Механизмы, обеспечивающие защиту частично свернутого белка от неспецифической агрегации

-3. Химическая модификация

22. Какой первый этап выделения белков из ткани:

-1. Экстракция растворителями

-2. Выделение индивидуальных белков из смеси

-3. Определение молекулярной массы и проверка гомогенности

+4. Гомогенизация

21. В каком направлении будут перемещаться белки сыворотки крови при электрофорезе при рН=8,6?

-1. Катоду

+2. Аноду

-3. Остаются на старте

22. Какой белок будет выходить первым при гельфильтрации:

+1. М.М. 200 тыс.

-2. М.М. 85 тыс.

-3. М.М. 30 тыс.

23. Какой метод можно использовать для фракционирования белков?

-1. Кристаллизацию

+2. Препаративное ультрацентрифугирование

-3. Высаливание

24. Какие вещества применяют для высаливания белков?

+1. Сульфат аммония

-2. Сахароза

-3. Кислоты

-4. Тяжелые металлы

25. Какой метод используется для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей?

-1. Высаливание

-2. Изоэлектрофокусирование

-3. Электрофорез

+4. Диализ

26. Метод гель-фильтрации основан на:

+1. Различиях молекулярной массы

-2. Различиях величин заряда

-3. Различиях растворимости

27.Скорость осаждения белков зависит:

-1. От числа растворенных молекул

+2. От молекулярной массы белков

-3. От величины заряда белковых молекул

28. В основе метода аффинной хроматографии лежит:

-1. Амфотерность

-2. Растворимость

+3. Специфическое взаимодействие

Ферменты

1. Какой фермент обладает относительной групповой специфичностью?

-1. D-оксидаза

-2. Липаза

+3. Пепсин

-4. Уреаза

2. Как называется дополнительная группа фермента прочно связанная с его белковой частью?

-1. Апофермент

-2. Холофермент

-3. Кофермент

+4. Простетическая группа

3. Ферменты денатурируют при температуре:

С

С

-3. 20-30°С

-4. 30-40°С

4. Какое свойство присуще как неорганическим катализаторам, так и ферментам одновременно?

+1. Не сдвигают подвижного равновесия

-2. Высокая специфичность

-3. Физиологические условия протекания реакции

5. К какому классу относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием АТФ?

-1. Лиазы

+2. Лигазы

-3. Оксидоредуктазы

-4. Трансферазы

6. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов?

-1. 50-60°С

-2. 15-20°С

+3. 35-40°С

7. Если константа Михаэлиса велика, то для достижения ½ Vmах потребуется:

-1. Мало субстрата

+2. Много субстрата

-3. Количество субстрата не играет роли

8. Уравнение Михаэлиса и Ментен описывает на графике зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата:

-1. Реакцию нулевого порядка

-2. Реакцию смешанного порядка

+3. Реакцию первого порядка

-4. Всю кривую

9. Чем выше константа Михаэлиса, тем сродство фермента к субстрату:

-1. Выше

+2. Ниже

-3. Остается неизменным

10. Абсолютной специфичностью обладает:

-1. Химотрипсин

-2. Пепсин

+3. Уреаза

-4. Липаза

11. Относительной специфичностью обладает:

-1. Химотрипсин

-2. Пепсин

-3. Уреаза

+4. Липаза

12. Максимальная активность большинства ферментов при рН:

-1. Кислом, рН= 1,5-2,0

-2. Щелочном, рН=8,0-9,0

+3. Близком к нейтральному

13. Изоферменты:

+1. Отличаются локализацией

-2. Сходны по локализации

+3. Катализируют одну реакцию

-4. Катализируют разные реакции

14. Как ферменты влияют на энергию активации?

-1. Увеличивают

+2. Уменьшают

-3. Не изменяют

15. Катализируют внутримолекулярный перенос группы?

-1. Оксидоредуктазы

-2. Лиазы

+3. Изомеразы

-4. Трансферазы

16. Какое значение рН является оптимальным для пепсина?

+1. 1-2

-2. 3-5

-3. 5-7

-4. близкое к нейтральному

17. Сродство фермента к субстрату характеризует:

-1. Константа равновесия

+2. Константа Михаэлиса

-3. Константа диссоциации

18. Уравнение Холдейна и Бриггса описывает на графике зависимости скорости химической реакции от концентрации субстрата:

-1. Реакцию первого порядка

+2. Всю кривую

-3. Реакцию нулевого порядка

-4. Реакцию смешанного порядка

19. График, построенный по уравнению Лайнуивера и Берка, позволяет точно определить:

-1. Концентрацию фермента

+2. Константу Михаэлиса

-3. Концентрацию субстрата

+4. Максимальную скорость реакции

20. Антиметаболиты могут выступать в качестве:

+1. Конкурентных ингибиторов

-2. Неконкурентных ингибиторов

-3. Необратимых ингибиторов

-4. Неспецифических ингибиторов

21. Для заместительной терапии используется фермент:

-1. Лактатдегидрогеназа

-2. Аргиназа

+3. Пепсин

-4. Фосфолипаза А2

22. Какие изоформы лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в сердце?

+1. ЛДГ1

+2. ЛДГ2

-3. ЛДГЗ

-4. ЛДГ4

-5. ЛДГ5

23. Какая изоформа креатинфосфокиназы (КФК) локализована преимущественно в миокарде.

-1. ВВ

+2. МВ

-3. ММ

24. При действии конкурентных ингибиторов:

-1. Vmax постоянна, Кm уменьшается

+2. Vmax постоянна, Кm увеличивается

-3. Vmax уменьшается, Кm увеличивается

-4. Vmax уменьшается, Кm уменьшается

25. При действии неконкурентных ингибиторов-

+1. Vmax уменьшается, Кm не меняется

-2. Vmax постоянна, Кm уменьшается

-3. Vmax уменьшается, Кm увеличивается

26. Основными липидами мембран является все, кроме:

-1. Фосфолипиды

-2. Холестерин

+3. Триацилглицерины

-4. Гликолипиды

27. Для биологических мембран характерны все свойства, кроме:

-1. Асимметричное расположение липидов

+2. Быстрая пассивная диффузия неорганических ионов через липидный бислой.

-3. Латеральная диффузия молекул липидов

-4. Латеральная диффузия молекул белков

-5. Поперечная диффузия (флип-флоп) молекул липидов

28.Для белков мембран характерны все перечисленные свойства, кроме:

-1. Белки мембран могут быть связаны с углеводами, т.е. являться гликопротеинами

-2. Интегральные прошивающие белки пронизывают бислой липидов мембраны насквозь

+3. Периферические белки прочно связаны с мембраной

-4. Белки мембран способны к латеральной диффузии

29. Для углеводных компонентов мембран характерны функции:

+1. Стабилизация положения белковых и липидных молекул в бислое мембраны

+2. Являются рецепторами

-3. Формируют барьер проницаемости для полярных молекул

+4. Участвуют в межклеточном взаимодействии

+5. Антигенные детерминанты

30. В состав фосфолипидов входят спирты:

-1. Этанол

+2. Глицерин

+3. Сфингозин

-4. Метанол

31. Какую роль играет холестерин в мембранах:

-1. Образует гликокаликс

+2. Регулирует упаковку и контролирует подвижность компонентов мембраны

-3. Осуществляет трансмембранный перенос веществ

-4. Осуществляет рецепцию внешних сигналов

32. Какие виды транспорта веществ через мембрану не требуют затрат энергии

+1. Простая диффузия

+2. Облегченная диффузия

-3. Активный транспорт

33. Простая диффузия небольших гидрофильных молекул через мембрану возможна благодаря:

-1. Наличию белков-переносчиков

+2. Присутствию белковых пор (каналов)

+3. Образованию пор («дефектов» структуры) в липидном бислое

-4. Хорошей растворимости гидрофильных молекул в липидах

Биохимия питания

1. Эмульгирование липидов в кишечнике происходит под влиянием факторов

+1. Перистальтика кишечника

+2. Выделение СО2, образующегося при нейтрализации кислого содержи-мого желудка

+3. Действие желчных кислот

-4. Действие липазы

2. Трипсиноген превращается в активный трипсин с помощью:

-1. Соляной кислоты

-2. Колипазы

+3. Энтерокиназы

-4. Желчных кислот

+5. Аутокаталитически

3. Каким видом специфичности обладает химотрипсин

-1. Абсолютная

-2. Относительная

+3. Относительная групповая

-4. Стереохимическая

4. Трипсин расщепляет связи, образованные

-1. СООН — группой ароматических аминокислот

-2. Отщепляет С- концевую аминокислоту

+3. СООН — группой основных аминокислот

-4. NH2 — группой ароматических аминокислот

5. Линолевая и линоленовая кислоты присутствуют в большом количестве в:

+1. Подсолнечном масле

-2. Сливочном масле

-3. Свином сале

+4. Оливковом масле

6. Какой вид специфичности характерен для фермента липаза

-1. Абсолютная

+2. Относительная

-3. Относительная групповая

-4. Стереохимическая

7. Пепсин расщепляет пептидные связи, образованные

-1. СООН — группой ароматических аминокислот

+2. NH2 — группой ароматических аминокислот

-3. СООН — группой основных аминокислот

-4. Отщепляет N — концевую аминокислоту

8. Карбоксипептидаза расщепляет пептидные связи, образованные:

-1. СООН — группой ароматических аминокислот

-2. СООН — группой основных аминокислот

-3. СООН — группой N — концевой аминокислоты

+4. NH2 — группой С — концевой аминокислоты

9. Роль желчных кислот в переваривании:

+1. Эмульгируют липиды

-2. Активируют трипсиноген

+3. Активируют липазу

+4. Образуют мицеллы

10. Для облегченной диффузии характерно:

+1. По сравнению с простой диффузией обеспечивает большую скорость переноса.

-2. Требует затрат энергии

+3. Требует участия белков-переносчиков

+4. Характерен эффект насыщения

+5. Обеспечивает специфичный транспорт

11. Какие компоненты пищи определяют ее биологическую ценность:

+1. Незаменимые аминокислоты

-2. Насыщенные жирные кислоты

+3. Витамины

+4. Линолевая и линоленовая кислоты

-5. Глюкоза

Биоэнергетика. Биологическое окисление

1. Объясните, почему в живой клетке реакция образования воды из водорода и кислорода не сопровождается взрывом:

+1. Процесс многоступенчатый

-2. Препятствует прочность мембраны митохондрий

-3. Действуют антиоксиданты

2. Укажите, синтез какого фермента цепи переноса электронов может быть нарушен, если с пищей не поступает витамин РР:

+1. НАД-зависимые дегидрогеназы

-2. ФМН-зависимые дегидрогеназы

-3. Сукцинатдегидрогеназа

-4. Цитохромоксидаза

3. Назовите фермент, который осуществляет перенос электронов непосредственно на кислород:

-1. НАД-зависимые дегидрогеназы

-2. ФМН-зависимые дегидрогеназы

-3. Сукцинатдегидрогеназа

+4. Цитохромоксидаза

4. Укажите компонент цепи переноса электронов и протонов, который собирает электроны от любых субстратов окисления:

-1. НАДН-дегидрогеназа

+2. Убихинон (КоQ)

-3. Цитохром С

5. Поясните, какие из компонентов цепи переноса электронов ингибируются цианидами:

-1. Сукцинатдегидрогеназа

-2. Убихинон-цитохром-С-редуктаза

+3. Цитохромоксидаза

6. Выберите, какие из перечисленных соединений являются макроэргическими, если стандартная свободная энергия гидролиза их составляет:

-1. Фруктозо-6-фосфат – 15,9 кДж/моль (-3,8 ккал/моль)

+2. Креатинфосфат – 42,7 кДж/моль (-10,3 ккал/моль)

+3. Фосфоенолпируват – 54,0 кДж/моль (-14,8 ккал/моль)

+4. АТФ – 32,2 кДж/моль (-7,3 ккал/моль)

7. Назовите способы образования АТФ:

+1. Субстратное фосфорилирование

-2. Перекисное окисление

+3. Окислительное фосфорилирование

8. Коэффициент окислительного фосфорилирования для полной дыхательной цепи равен:

-1. 4

+2. 3

-3. 2

-4. 1

9. Какая из указанных функций митохондрий нарушится после обработки их детергентом, разрушающим структуру мембран?

+1. Сопряжение окисления и фосфорилирования

-2. Транспорт электронов

-3. Дегидрирование субстратов

10. Дыхательный контроль обеспечивается концентрацией:

-1. Глюкозы

-2. Лактата

+3. АДФ

-4. НАДФ

11. Ферменты окислительного фосфорилирования локализованы:

-1. В матриксе митохондрий

+2. Во внутренней мембране митохондрий

-3. В межмембранном пространстве

-4. Во внешней мембране митохондрий

12. Разобщение дыхания и фосфорилирования достигается при:

-1. Снижении активности Н+ зависимой АТФ-азы

-2. Ингибировании АДФ-АТФ транслоказы

+3. Повышении проницаемости внутренней мембраны митохондрий для протонов

13. Свободными радикалами являются:

+1. Гидроксидный радикал

+2. Супероксидный анион

+3. Пероксидный радикал

-4. Окись углерода

14. В антиоксидантную систему защиты входят:

+1. Витамин С

+2. Витамины А, Е

-3. Витамин В3

-4. Витамин Н

15. Монооксигеназные системы вводят в субстрат:

-1. SH-группы

+2. ОН-группы

-3. СООН-группы

-4. NH2 группы

Обмен углеводов

1. Какие из нижеперечисленных соединений относятся к гомополисахаридам?

+1. Крахмал

+2. Гликоген

-3. Хондроитинсульфат

-4. Гиалуроновая кислота

2. При отсутствии какого фермента развивается галактоземия, приводящая к умственной отсталости, катаракте?

+1. УДФ-глюкоза-галактозо-1-фосфат-уридилтрансфераза

-2. Альдолаза фруктозо-1-фосфата

3. Какой компонент молока обуславливает его непереносимость?

-1. Сахароза

+2. Лактоза

-3. Мальтоза

-4. Трегалоза

4. Какие функции выполняет целлюлоза в организме человека?

-1. Энергетическую

+2. Стимулирует перистальтику кишечника

-3. Пластическую

-4. Контроль мочевинообразования

5. Ферменты превращения целлюлозы вырабатываются:

-1. В тонком кишечнике

-2. В желудке

+3. Микрофлорой кишечника

6. Ферменты переваривания дисахаридов находятся:

-1. В желудочном соке

-2. В панкреатическом соке

+3. В кишечном соке

7. В образовании 3-фосфо-глицеринового альдегида из фруктозо-1,6-дифосфата при гликолизе участвует:

-1. Транскетолаза

+2. Фруктозо-1,6-бисфосфат альдолаза

-3. Фосфофруктокиназа

8. Какая реакция гликолиза не связана с процессом субстратного фосфорилирования?

-1. Реакция преобразования 3-фосфоглицеринового альдегида в 3-фосфоглицериновую кислоту

-2. Реакция преобразования фосфоенолпирувата в пировиноградную кислоту

+3. Реакция преобразования пирувата в лактат

9. Какой фермент катализирует превращение 3-ФГА в ДАФ?

+1. Триозофосфатизомераза

-2. Фруктозо-1,6-бисфосфат-альдолаза

-3. Гексокиназа

-4. Фосфофруктокиназа

10. Какое соединение не является коферментом пируватдегидро-геназного комплекса?

+1. Убихинон

-2. ФАД

-3. Тиаминпирофосфат

-4. Липоевая кислота

-5. НАД

11. Какой конечный продукт образуется при окислительном декарбоксилировании пирувата?

-1. Цитрат

-2. Ацетилликоевая кислота

+3. Ацетил-КоА

12. Какой из ферментов гликолиза содержит НАД в прочно-связанном с белком состоянии?

-1. Гликогенфосфорилаза

-2. Фруктозо-1,6-бисфосфат альдолаза

+3. Дегидрогеназа 3-фосфоглицеринового альдегида

-4. Енолаза

-5. Пируваткиназа

13. Какие ферменты катализируют превращение глюкозо-6-фосфата во фруктозо-6-фосфат?

+1. Фосфогексоизомераза

-2. Фосфофруктокиназа

-3. Альдолаза

-4. Гексокиназа

14. Дегидратация 2-фосфоглицерата сопровождается:

-1. Образованием глюкозы

-2. Расщеплением АТФ

+3. Повышением энергетического уровня фосфатной связи в фосфоенолпирувате

-4. Активацией фосфофруктокиназы

15. Какой из перечисленных ферментов определяет скорость всего процесса распада глюкозы?

-1. Дегидрогеназа 3-фосфоглицеринового альдегида

+2. Фосфофруктокиназа

-3. Пируваткиназа

16. Благодаря какому ферменту глюкоза задерживается в клетке?

+1. Гексокиназе

-2. Альдолазе фруктозо-1,6-бисфосфата

-3. Фосфатазе глюкозо-6-фосфата

17. Выберите правильное утверждение:

-1. Дегидрогеназа 3-фосфоглицеринового альдегида содержит в качестве простетической группы ФАД

-2. Гликоген легко гидролизуется до аминокислот при нагревании его с концентрированным раствором щелочи

+3. Образование глюкозо-6-фосфата является начальной стадией гликолиза

18. Какой фермент является ферментом анаэробного распада глюкозы?

-1. Транскетолаза

-2. Сахараза

-3. Пируватдегидрогеназа

-4. Фосфоенолпируваткарбоксилаза

+5. Лактатдегидрогеназа

19. Простетической группой пируваткарбоксилазы является:

-1. НАДН

-2. Тиаминпирофосфат

+3. Биотин

-4. HS-КоА

-5. ФАД

20. Что такое эффект Пастера?

+1. Торможение гликолиза дыханием

-2. Торможение окисления 3-фосфоглицеринового альдегида синильной кислотой

-3. Торможение процесса окислительного фосфорилирования на уровне субстрата при гликолизе

21. Какая реакция при гликолизе обусловливает образование 2-фосфоглицерата?

+1. Действие фермента фосфоглицеромутазы на 3-фосфоглицериновую кислоту

-2. Превращение дигидроксиацетонфосфата (ДАФ) триозофос-фатизомеразой

-3. Пируваткиназа

22. Определите центральную окислительно-восстановительную реакцию гликолиза:

+1. Образование НАДН при окислении 3-ФГА и использование НАДН при восстановлении пирувата в лактат

-2. Перенос восстановительных эквивалентов с НАДН цитозоля на НАД+ митохондрий

-3. Образование АТФ при превращении 1,3-БФГК в 3-ФГК

23. Скорость специфического пути превращения глюкозы регулируется АТФ и цитратом на уровне:

-1. Фосфогексоизомеразы

+2. Фосфофруктокиназы

-3. Енолазы

-4. Еируваткиназы

24. Выберите правильное утверждение:

-1. Гликолиз и спиртовое брожение – процессы резко различающиеся между собой

+2. Алкогольдегидрогеназа, имеющаяся в тканях человека, окисляет этанол до ацетальдегида

-3. Ацетальдегид преобразуется альдегиддегидрогеназой в пропинат

25. Выберите правильное утверждение:

-1. Спиртовое брожение происходит исключительно в аэробных условиях

+2. Преобразование алкоголя в организме сопровождается накоплением НАДН и уменьшением количества НАД

-3. Алкоголь тормозит образование глицерина из лактата

26. Сколько молекул АТФ образуется при окислении молекулы глюкозы до СО2 и воды?

-1. 2

-2. 8

-3. 10

-4. 24

+5. 38

27. Из перечисленных утверждений выберите правильное:

+1. Использование малатного челночного механизма поставляет протоны в полную дыхательную цепь, где в ходе окислительного фосфорилирования синтезируется 3 молекулы АТФ

-2. Преобразование фосфоенолпирувата в пируват сопровождается выделением 2 молекул АТФ в ходе окислительного фосфорилирования

28. Сколько молекул АТФ образуется при окислении молекулы a-D-глюкозы до лактата?

-1. 38

+2. 2

-3. 12

-4. 6

29. Глюконеогенез – это:

-1. Синтез гликогена из глюкозы

-2. Распад гликогена до глюкозы

-3. Превращение глюкозы в лактат

+4. Синтез глюкозы из неуглеводных предшественников

30. Цикл Кори – это:

+1. Цикл обращения глюкозы и лактата между печенью и мышцами (в мышцах гликолиз, в печени глюконеогенез)

-2. Цикл обращения глюкозы и пирувата между печенью и органами

-3. Энергетический цикл, связывающий цикл трикарбоновых кислот и пентозофосфатный цикл

31. Определите назначение пентозофосфатного пути:

-1. Окисление глюкозы

+2. Продукция НАДФН2

-3. Снабжение субстратом для глюконеогенеза

-4. Образование лактата

32. Какие ферменты катализируют превращение глюкозо-6-фосфата в D-рибулозо-5-фосфат?

-1. Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа

+2. Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа, лактоназа, декарбоксили-рующая 6-фосфоглюконатдегидрогеназа

-3. Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа и лактоназа

33. В результате какой реакции образуется седогептулозо-7-фосфат и 3-фосфоглицериновый альдегид из рибозо-5-фосфата и ксилулозо-5-фосфата?

-1. Трансаминирования

-2. Трансгликозилирования

-3. Трансальдолазной

+4. Транскетолазной

-5. Трансфосфорилирования

34. Какой процесс поставляет рибозо-5-фосфат для синтеза нуклеотидов?

-1. Гликолиз

-2. Глюконеогенез

+3. Пентозофосфатный путь

-4. Цикл Кори

35. Дефект какого фермента не приводит к фруктоземии?

-1. Фруктокиназа

-2. Альдолаза фруктозо-1-фосфата

+3. Глюкозо-6-фосфатизомераза

36. Ключевой фермент синтеза гликогена:

-1. Гликогенфосфорилаза

+2. Гликогенсинтаза

-3. Гликогенфосфорилаза и фосфоглюкомутаза

37. Какой из перечисленных гормонов стимулирует синтез гликогена?

-1. Адреналин

+2. Инсулин

-3. Глюкагон

-4. Альдостерон

38. Болезнь Гирке возникает в результате дефекта фермента:

-1. Фосфорилазы мышц

-2. Фосфорилазы печени

-3. Фосфофруктокиназы

+4. Глюкозо-6-фосфатазы

-5. Амило-1,4-1,6-трансгликозидазы

39. Назовите способ модификации гликогенфосфорилазы и гликогенсинтазы:

-1. Метилирование-деметилирование

-2. Гидроксилирование

+3. Фосфорилирование-дефосфорилирование

-4. Алкилирование

Обмен липидов

1. Какие функции выполняют липиды?

+1. Структурные компоненты биомембран

+2. Энергетическую

-3. Несут генетическую информацию

+4. Защитная функция

2. Продуктами гидролиза фосфатидилхолина фосфолипазой А2 являются:

+1. Жирная кислота + 1-ацил-лизофосфатидилхолин

-2. Жирная кислота + 2-ацил-лизофосфатидилхолин

-3. 2 жирные кислоты + глицерол-3-фосфохолин

-4. 2 жирные кислоты + глицерол-3-фосфат + холин

3. Синтез 1,25-дигидроксихолекальциферола происходит:

-1. В коже под действием ультрафиолетового света из 7-альфа-дегидрохолестерола

-2. В печени из холекальциферола

+3. В почках из 25-гидроксихолекальциферола

-4. В кишечнике из холекальциферола

4. Все характеристики желчных кислот являются правильными, кроме:

-1. Являются амфипатическими соединениями

-2. Являются поверхностно-активными веществами и, снижая поверхностное натяжение, эмульгируют липиды

-3. Стабилизируют жировую эмульсию

-4. Активируют фосфолипазу

+5. Расщепляют триглицериды на глицерин и жирные кислоты

5. Хиломикроны образуются:

+1. В клетках слизистой кишечника

-2. В печени

-3. В крови

6. Экзогенный транспорт липидов осуществляется:

+1. Хиломикронами

-2. ЛПОНП

-3. ЛПНП

-4. ЛПВП

7. Ремнанты хиломикронов образуются:

-1. В печени

-2. В слизистой кишечника

+3. В крови

-4. В жировой ткани

8. Ядро липопротеиновых комплексов образовано:

+1. Триацилглицеринами и эфирами холестерина

-2. Триацилглицеринами и холестерином

-3. Фосфолипидами и триацилглицеринами

-4. Белками

9. Липопротеиновые комплексы выполняют функцию:

-1. Источник энергии

+2. Транспорт липидов в крови

-3. Всасывание продуктов переваривания липидов в кишечнике

10. Гидролиз ацилглицеринов липопротеиновых комплексов в сыворотке крови катализирует фермент:

-1. Триглицеридлипаза

-2. Фосфолипаза А1

+3. Липопротеинлипаза

11. Липопротеиновые комплексы классифицируются по плотности на:

+1. ХМ

-2. Мицеллы

+3. ЛПВП

+4. ЛПНП

+5. ЛПОНП

12. Какова химическая структура простагландинов?

-1. Входит циклопентанпергидрофенантрен

+2. Производные полиненасыщенных жирных кислот

-3. Входит изопреноидная структура

-4. Присутствует глицерол

13. Освобождение арахидоновой кислоты из глицерофосфолипидов мембран при участии фосфолипазы А2 ингибируется:

-1. Аспирином

-2. Линоленовой кислотой

+3. Специфическими белками, индуцируемыми глюкокортикоидами

-4. Тромбином

14. На ингибировании какого фермента основано противовоспалительное действие препаратов аспирина?

+1. Циклооксигеназы

-2. Фосфолипазы А2

-3. ГМГ-КоА редуктазы

-4. Холестеролэстеразы

15. Эйкозаноиды являются производными полиненасыщенных жирных кислот с числом углеродных атомов:

-1. С16

-2. С18

+3. С20

-4. С21

16. Ключевым ферментом синтеза лейкотриенов является:

-1. Фосфодиэстераза

+2. Липооксигеназа

-3. Каталаза

17. Какое витаминоподобное вещество принимает участие в переносе остатка жирной кислоты через мембрану митохондрий?

-1. Карнозин

+2. Карнитин

-3. Креатинин

-4. Ансерин

18. В какую первую реакцию вступает глицерол, образовавшийся при распаде триацилглицеринов?

-1. Восстановления

-2. Окисления

-3. Метилирования

+4. Фосфорилирования

19. Предшественником каких соединений является ацетил-КоА?

-1. Глицерола

+2. Жирных Кислот

+3. Стероидов

-4. Инозита

20. Как называется мультиферментный комплекс, способный осуществлять весь цикл реакций биосинтеза высших жирных кислот?

-1. Ацетил-КоА-карбоксилаза

-2. Гидратаза высших жирных кислот

-3. Ацетилтрансфераза

-4. Трансацилаза

+5. Синтаза высших жирных кислот

21. Ацетильная группа, необходимая для синтеза жирных кислот в цитозоле, образуется при участии фермента:

-1. Цитратсинтазы

-2. Изоцитратдегидрогеназы

+3. Цитратлиазы

-4. Тиолазы

-5. Малик-фермента

22. Донором метильных групп для синтеза фосфатидилхолина служит:

-1. Серин

+2. S-аденозилметионин

-3. Цистеин

23. Синтез кетоновых тел происходит:

+1. В печени

-2. В мышцах

-3. Во всех органах

-4. В мозге

24. Значение кетоновых тел состоит в:

+1. Обеспечение энергией периферических тканей

-2. Синтез высших жирных кислот

-3. Синтез холестерина

25. Кетоацидоз (увеличение кетоновых тел в крови) наблюдается:

+1. При сахарном диабете и голодании

-2. После приема пищи

-3. При интенсивной мышечной работе

26. Синтез холестерина происходит в:

-1. Ядре

-2. Митохондриях

+3. Эндоплазматическом ретикулуме цитоплазмы

-4. Аппарате Гольджи

27. Какой этап биосинтеза холестерина из ацетил-КоА является регуляторным?

-1. Синтез ацетоацетил-КоА из ацетил-КоА

+2. Синтез мевалоновой кислоты из ГМГ-КоА

28. Липолиз стимулируют гормоны:

+1. Адреналин

+2. Глюкагон

-3. Инсулин

29. Выберите неправильное утверждение о липолитических гормонах:

-1. Активируют фосфорилирование гормончувствительной липазы протеинкиназой

+2. Снижают уровень холестерина плазмы

-3. Активируют аденилатциклазу жировой ткани

-4. Действуют через цАМФ

30. Гормончувствительной липазой, участвующей в мобилизации триацилглицеринов из жировых депо, является:

+1. Триглицеридлипаза

-2. Диглицеридлипаза

-3. Моноглицеридлипаза

31. Липопротеиновые комплексы высокой плотности (ЛПВП) осуществляют:

-1. Транспорт холестерина в клетку периферических тканей

-2. Экзогенный транспорт липидов

+3. Обратный транспорт холестерина из периферических тканей в печень

32. Эстерификацию холестерина насыщенной жирной кислотой в клетке катализирует:

-1. Холестеролэстераза

-2. Лецитин: холестеролацилтрансфераза (ЛХАТ)

+3. АцилКоА: холестеролацилтрансфераза (АХАТ)

33. Липопротеины низкой плотности (ЛПНП) синтезируются:

-1. В печени

-2. В слизистой кишечника

+3. В крови из циркулирующих липопротеинов

-4. В жировой ткани

34. Индекс атерогенности в норме равен:

-1. 1-2.5

+2. 3-3.5

-3. 3.5-5

35. Основное количество холестерина выводится из организма в виде:

-1. Секрета сальных желез

+2. Желчных кислот и стеринов фекалий

-3. Стероидных гормонов

Обмен белков

1. Чем определяется пищевая ценность белков?

+1. Аминокислотным составом

-2. Наличием заряда белковых молекул

+3. Возможностью расщепления в ЖКТ

-4. Порядком чередования аминокислот в молекуле белка

-5. Молекулярной массой белка

2. Пепсиноген активируется:

-1. Бикарбонатом натрия

+2. НСl

-3. Трипсином

-4. Энтерокиназой

+5. Аутокаталитически

3. Tрипсиноген активируется:

-1. Бикарбонатом натрия

-2. НСl

+3. Трипсином

+4. Энтерокиназой

4. Трансаминирование аминокислот:

+1. Путь синтеза заменимых аминокислот

+2. Не приводит к изменению общего количества аминокислот

-3. Приводит к увеличению общего количества аминокислот

— 4. Сопровождается образованием аммиака

5. Для прямого дезаминирования характерно:

+1. Активное дезаминирование глутаминовой кислоты

-2. Трансаминирование с альфа-кетоглутаратом

+3. Участвуют оксидазы

6. Какие ферменты участвуют в прямом дезаминировании аминокислот?

+1. Оксидазы

-2. Трансаминазы

-3. Декарбоксилазы

7. Пациенту с острыми болями в области сердца определяют активность в сыворотке крови:

-1. АлАТ

+2. АсАТ

-3. Щелочной фосфатазы

8. Коферментом трансаминаз является производное витамина:

-1. В1

-2. В2

-3. В3

+4. В6

9. Какое соединение образуется из аланина при трансаминировании?

+1. Пируват

-2. ЩУК

-3. Глутамат

-4. Серин

10. Какие конечные продукты образуются при окислении аминокислот?

+1. СО2 , Н2 О, NH3

-2. СО2 , Н2 О

11. Физиологический минимум белков равен:

-1. 100-120 г/сут

+2. 30-45 г/сут

-3.120 г/сут

12. Какие пептидные связи расщепляет пепсин?

-1. Образованные карбоксильной группой ароматических аминокислот

-2. Образованные карбоксильной группой основных аминокислот

+3. Образованные аминогруппой ароматических аминокислот

13. Какие пептидные связи расщепляет трипсин?

-1. Образованные карбоксильной группой ароматических аминокислот

+2. Образованные карбоксильной группой основных аминокислот

-3. Образованные аминогруппой ароматических аминокислот

14. Какие пептидные связи расщепляет химотрипсин?

+1. Образованные карбоксильной группой ароматических аминокислот

-2. Образованные карбоксильной группой основных аминокислот

-3. Образованные аминогруппой ароматических аминокислот

15. Как происходит всасывание аминокислот в кишечнике?

-1. Простой диффузией

+2. Сопряжен с функционированием Na+,К+-АТФазы

-3. Везикулярным транспортом

16. Какие ферменты участвуют в протеолизе тканевых белков?

-1. Гликозидазы

+2. Катепсины

-3. Липопротеинлипаза

17. Какой специфичностью обладают L-оксидазы аминокислот?

-1. Абсолютной

+2. Относительной

-3. Относительной групповой

+4. Стереохимической

18. Какой фермент створаживает молоко у грудных детей?

-1. Трипсин

+2. Реннин

-3. Липаза

19.Какая из перечисленных аминокислот относится к незаменимой?

-1. Серин

-2. Аланин

+3. Метионин

-4. Глицин

184. Квашиоркор обусловлен недостатком в пище:

+1. Белков

-2. Углеводов

-3. Витаминов

20. Какие белки относят к резервным? Белки:

+1. Мышц

+2. Сыворотки крови

-3. Мозга

-4. Эритроцитов

21. Резервные белки:

-1. депонируются в организме

+2. используются при голодании

-3. синтезируются при избыточном поступлении белков

22. Коэффициент изнашивания белков Рубнера равен:

+1. 23,2 г/сутки

-2. 30-45 г/сутки

-3. 100-120 г/сутки

23. Где вырабатываются карбоксипептидазы?

-1. В желудке

+2. В поджелудочной железе

-3. В тонком кишечнике

-4. В толстом кишечнике

24. Какие связи в белках расщепляет трипсин? Образованные:

-1. СООН-группой ароматических аминокислот

-2. NH2 -группой основных аминокислот

+3. СООН-группой основных аминокислот

-4. NH2 -группой ароматических аминокислот

25. Какие связи в белках расщепляет пепсин? Образованные:

-1. СООН-группой ароматических аминокислот

+2. NH2 -группой ароматических аминокислот

-3. СООН-группой основных аминокислот

-4. NH2 -основных аминокислот

26. Какие связи в белках расщепляет карбоксипептидаза?

-1. Образованные СООН-группой ароматических аминокислот

-2. СООН-группой основных аминокислот

-3. СООН-группой полярных незаряженных аминокислот

+4. Отщепляет С-концевую аминокислоту

27. Какие ферменты расщепляют белки до полипептидов в кишечнике?

-1. Трипсиноген

+2. Трипсин

+3. Карбоксипептидаза

-4. Химотрипсиноген

28. Какие ферменты отщепляют С-концевые аминокислоты в белках?

+1. Карбоксипептидазы

-2. Аминопептидазы

-3. Химотрипсин

29. Какой путь дезаминирования аминокислот характерен для млекопитающих?

-1. Внутримолекулярный

+2. Окислительный

-3. Гидролитический

-4. Восстановительный

30. Какая аминокислота подвергается наиболее интенсивному окислительному дезаминированию?

-1. Лейцин

+2. Глутамат

-3. Серин

-4. Аспартат

31. Какие продукты образуются при трансаминировании между альфа-кетоглутаратом и аланином?

-1. Аспартат и лактат

-2. Глутамат и лактат

+3. Глутамат и пируват

-4. Глутамин и аспарагин

32. Реакции трансаминирования является одной из стадий биосинтеза различных соединений. Укажите, каких именно:

-1. Подавляющего большинства аминокислот

-2. Незаменимых кислот

+3. Заменимых аминокислот

33. Что такое положительный азотистый баланс?

-1. Количество поступающего с пищей азота эквивалентно количеству азота, выделяемого с мочой, калом и потом

+2. Количество азота экскретируемого с мочой, калом и потом меньше количества поступившего азота

-3. Количество азота, экскретируемого с мочой, калом и потом больше количества азота, поступившего с пищей

34. Белковый оптимум для взрослого человека с энергозатратами 2500 ккал составляет:

+1. 40-50 г/сут

-2. 100-120 г/сут

-3. 120 г/сут

35. Укажите неправильный ответ:

-1. Основными продуктами гидролиза белков пепсином являются большие пептиды и немного свободных аминокислот

-2. Трипсин и химотрипсин секретируются поджелудочной железой в виде неактивных предшественников

-3. Энтерокиназа активирует трипсиноген

+4. Основными конечными продуктами переваривания белков в кишечнике являются пептиды

36. Под влиянием каких ферментов происходит расщепление белков в желудке?

-1. Пепсиногена

-2. Трипсина

+3. Пепсина

-4. Энтерокиназы

+5. Гастриксина

37. Какие процессы сопровождаются образованием аммиака в организме?

+1. Дезаминирование аминокислот

+2. Обезвреживание биогенных аминов

-3. Распад мочевины

+4. Дезаминирование пуриновых и пиримидиновых оснований

-5. Аминирование альфа-кетоглутарата

38. Причиной токсического поражения мозга при тяжелых заболева-ниях печени является увеличение в крови:

+1. Аммиака

-2. Мочевины

-3. Мочевой кислоты

39. Чем обусловлена токсичность аммиака на молекулярном уровне?

-1. Ингибированием окислительного фосфорилирования

+2. Восстановительным аминированием альфа-кетоглутарата

-3. Нарушением процесса трансаминирования аминокислот

40. Какие функции выполняет глутамин?

+1. Донор амидной группы для биосинтезов

-2. Форма конечного обезвреживания аммиака

+3. Транспортная форма аммиака

41. Какие функции выполняет аланин?

+1. Транспортная форма аммиака в печень для синтеза мочевины

+2. Углеродный скелет используется в реакциях глюконеогенеза

-3. Транспортная форма аммиака в почки для синтеза аммонийных солей

42. Какое значение имеет образование солей аммония?7

+1. Регуляция кислотно-основного равновесия

+2. Механизм общего обезвреживания аммиака

+3. Сбережение для организма катионов Na и К

43. Какие аминокислоты активируют синтез мочевины?

+1. Орнитин

-2. Гистидин

+3. Цитруллин

+4. Аргинин

44. Какое количество мочевины в сутки выделяется с мочой?

+1. 30 г

-2. 30 мг

-3. 30 мкг

45. В норме концентрация мочевины в сыворотке крови равна:

-1. 2,50-8,32 мкмоль/л

-2. 2,50-8,32 мг/дл

+3. 2,50-8,32 ммоль/л

46. При каких патологических состояниях в крови увеличивается содержание мочевины?

+1. Почечная недостаточность

-2. Заболевания кожи

-3. Мышечная дистрофия

47. В каких ситуациях возможны приобретенные гипераммониемии?

+1. Заболевания печени

+2. Повышенное образование аммиака

-3. Заболевания легких

48. Что понимают под остаточным азотом?

+1. Небелковые азотсодержащие соединения плазмы крови

-2. Азот, выделяемый с мочой в составе мочевины и солей аммония

-3. Белки плазмы крови

49. В норме остаточный азот плазмы крови составляет:

+1. 15-25 ммоль/л

-2. 25-50 ммоль/л

-3. 5-15 ммоль/л

50. Обезвреживание биогенных аминов происходит при участии ферментов:

+1. Аминооксидаз

-2. Декарбоксилаз

-3. Оксидаз L-аминокислот

51. Какой биогенный амин образуется при декарбоксилировании глутаминовой кислоты?

-1. Серотонин

-2. Гистамин

+3. Гамма-аминомаслянная кислота

52. Какой биогенный амин является предшественником норадреналина и адреналина?

-1. Серотонин

+2. Дофамин

-3. Гистамин

53. Ингибиторы моноаминооксидазы используют как:

-1. Антигистаминные препараты

+2. Антидепрессанты

-3. Антидиуретические препараты

54. Какие функции выполняет гистамин?

+1. Расширяет кровеносные сосуды

-2. Суживает кровеносные сосуды

+3. Обладает провоспалительным действием

-4. Обладает противовоспалительный действием

+5. Стимулирует секрецию желудочного сока

55. Какой кофермент входит в состав декарбоксилаз аминокислот?

+1. Пиридоксальфосфат

-2. ФАД

-3. ФМН

56. Как изменяется концентрация мочевины в сыворотке крови у больных с тяжелыми заболеваниями печени?

-1. Повышается

+2. Понижается

-3. Не изменяется

57. При превращении 5-окситриптофана в серотонин выделяется:

-1. Аммиак

+2. Углекислота

-3. Оксид азота

-4. Сероводород

58. Какие аминокислоты являются акцепторами аммиака в момент его образования в клетке?

-1. Аланин

+2. Глутамат

-3. Глицин

-4. Аспартат

59. Какое биологически активное вещество образуется в процессе превращения триптофана?

-1. Кортикостерон

-2. Тироксин

-3. Серотонин

-4. Гистамин

60. Какая аминокислота является промежуточным продуктом при биосинтезе мочевины и расщепляется с образованием орнитина и мочевины?

-1. Лейцин

-2. Цитруллин

+3. Аргинин

-4. Валин

61. Назовите главный конечный продукт азотистого обмена у млекопитающих:

-1. Мочевая кислота

+2. Мочевина

-3. Аммиак

62. Два атома азота в молекуле мочевины происходят из:

-1. Аммиака и азотистых оснований

+2. Аммиака и аспарагиновой кислоты

-3. Аммиака и глюкозы

63. Синтез мочевины происходит:

-1. В мышцах

+2. В печени

-3. В почках

64. Синтез аммонийных солей происходит:

-1. В мышцах

-2. В головном мозге

-3. В печени

+4. В почках

65. В моче найдено повышенное содержание аммонийных солей. Определите состояние кислотно-основного баланса:

+1. Ацидоз

-2. Алкалоз

-3. Нет зависимости

66. Какую роль в организме играют реакции трансметилирования?

+1. Синтез низкомолекулярных соединений

+2. Инактивация биологически активных веществ

-3. Обезвреживание аммиака в печени

+4. Созревание ДНК, всех видов РНК и белков

-5. Синтез белков

67. Какие ферменты участвуют в реакциях метилирования?

-1. Трансаминазы

-2. Оксидазы аминокислот

+3. Метилтрансферазы

-4. Декарбоксилазы

68. Переносчиком метильных групп в реакциях трансметилирования является:

-1. S-аденозилметионин

+2. Метил-ТГФК

-3. Пиридоксальфосфат

-4. Карбамоилфосфат

69. Источниками метильных групп в реакциях трансметилирования являются:

-1. Метил-ТГФК

+2. Серин, бетаин, холин

-3. S-аденозилметионин

70. Синтез креатина приоисходит из:

+1. L-аргинина и глицина

-2. Лизина и глицина

-3. Орнитина и аспартата

71. Синтез креатина происходит в:

+1. Почках, поджелудочной железе и печени

-2. Только в почках

-3. Головном мозге

72. У взрослых людей с мочой выделяется:

-1. Креатин

-2. Креатин и креатинин

+3. Креатинин

73. Предшественником каких соединений является тирозин?

-1. Триптофана

+2. Катехоламинов

+3. Тироидных гормонов

+4. Меланина

74. Цистиноз связан с:

-1. повышенным синтезом заменимых аминокислот

+2. нарушением реабсорбции почти всех аминокислот

-3. повышенным протеолизом белков

75. Предшественником каких биологически активных веществ является тирозин?

+1. Тироксина

-2. Инсулина

+3. Адреналина

-4. Тестостерона

76. Какая аминокислота образуется при окислении фенилаланина?

-1. Серин

-2. Аланин

+3. Тирозин

77. Укажите, какое нарушение в обмене тирозина возникает при дефиците фермента, катализирующего распад этой аминокислоты на стадии окисления гомогентизиновой кислоты?

+1. Алкаптонурия

-2. Тирозиноз

-3. Болезнь Гирке

78. Поясните, какое нарушение в обмене фенилаланина возникает в результате блокирования его окисления в тирозин:

-1. Алкаптонурия

+2. Фенилпировиноградная олигофрения

-3. Тирозиноз

79. Дефект какого фермента приводит к развитию альбинизма?

-1. Гистидаза

-2. Тирозинаминотрансфераза

+3. Тирозиназа (фенолоксидаза)

Дополнительные материалы:

биохимия — цикл кребса


Похожие статьи: