Биохимия соединительной ткани

      Комментарии к записи Биохимия соединительной ткани отключены

Белки

Белки – сложные вещества, состоящие из аминокислот, которые соединены пептидными связями.

Аминокислоты – карбоновые кислоты, содержащие аминогруппу. Различают аминокислоты нерастворимые в воде – гидрофобные – это: глицин, пролин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, триптофан, метионин, фенилаланин;

Аминокислоты, растворимые в воде – гидрофильные – это:

А) серосодержащие: цистеин, метионин

Б) кислородсодержащие: тирозин, треонин, серин

В) амиды: аспарагин, глутамин

Г) отрицательнозаряженные: глутаминовая кислота, аспарагиновая кислота

Д) положительнозаряженные: гистидин, лизин, аргинин.

Функции белков в организме

белки-ферменты осуществляют биохимические реакции

— структурная – белки входят в состав мембран

— гормональная – некоторые гормоны имеют белковую природу

— иммунная – белки иммуноглобулины являются антителами, которые обезвреживают поступающие в организм бактерии и вирусы

— сократительная – белки мышц актин и миозин, участвуют в сокращении мышц

— рецепторная – белки входят в состав рецепторов, которые принимают сигнал от гормонов

— альбумины удерживают жидкость в крови

— белки плазмы крови поддерживают нормальную рН крови

— транспортная – гемоглобин переносит кислород и углекислый газ в крови, альбумин переносит лекарства, билирубин, ионы кальция, гормоны

— рецепторная – рецепторы для гормонов имеют белковую природу

— фибриноген и факторы свертывания крови участвуют в свертывании крови, защищая организм от кровопотери

— опорная — коллаген и эластин образуют межклеточное пространство

— белки могут быть источниками энергии

— буферная емкость – способность белков поддерживать рН на нормальном уровне.

— поддержание онкотического давления в крови – альбумин содержит отрицательно-заряженные аминокислоты, которые присоединяют ионы натрия, а натрий удерживает воду. Удержание воды в кровяном русле – онкотическое давление.

Уровни организации белковой молекулы:

Различают 4 уровня организации белковой молекулы.

А) первичная структура белка — линейная последовательность аминокислот белка, соединенных пептидными связями.

Б) вторичная структура белка – это укладка первичной структуры в ? – спираль или ?-структуру, эта структура удерживается водородными связями между витками спирали или отдельными участками ?-структуры. На одном витке спирали лежит 3,6 аминокислотных остатков. Длина одного витка 0,15 нм, высота между витками – 0,54 нм.

В) третичная структура белка — пространственная укладка вторичной структуры, в результате образуются округлые глобулы или веретенообразные фибриллы. Эти структуры удерживаются гидрофобными, водородными, ионными, дисульфидными связями между радикалами аминокислот.

Г) четвертичная структура белка — комплекс третичных структур. Например, гемоглобин – состоит из 4-х цепей; каждая цепь обладает третичной структурой и называется субъединицей.

В третичной и четвертичной структурах белки активны.

Физико-химические свойства белков

— кислотно-основные свойства белков. Ряд заболеваний сопровождается накоплением в организме кислых веществ, при этом увеличивается количество Н+, что может вызвать снижение рН. В результате белки присоединяют Н+, снижая тем самым его уровень, при этом рН не изменяется.

Ряд заболеваний сопровождается накоплением в организме щелочных веществ, при этом снижается количество Н+ и повышается количество ОН-, что может вызвать повышение рН. В результате белки отдают Н+, при этом Н+ взаимодействует с ОН-, образуется вода, количество ОН- снижается и повышения рН не происходит, т.е. рН остается на нормальном уровне.

Способность белков поддерживать на нормальном уровне при различных патологических процессах называется буферным свойством белков.

— растворимость — при растворении белков в воде молекулы белка ориентированы следующим образом: гидрофобные аминокислоты расположены внутри белкаовой молекулы, а гидрофильные – снаружи. Молекулы воды взаимодействуют с гидрофильными аминокислотами белка, образуется гидратная оболочка, при этом белок растворяется. Растворимость белка зависит от заряда белка, а заряд белка зависит от рН. рН, при которой заряд белка равен нулю, называется изоэлектрической точкой белка – рI. При заряде=0 белок нерастворим, он выпадает в осадок. Растворимость белка повышается, если заряд белка либо положительный, либо отрицательный.

— денатурация – это разрушение вторичной, третичной, четвертичной структур белка с потерей активности белка. Факторы, вызывающие денатурацию: соли, концентрированные кислоты, щелочи, органические вещества – спирты, соли тяжелых металлов. Это свойство белков применяется в медицине:

А) при определении белка в моче – при этом под действием концентрированной азотной кислоты белок в моче денатурирует, и образуется белый осадок, что свидетельствует о наличии белка в моче. Если белого осадка не образуется, то белка в моче нет.

Б) дезинфицирующее свойство антисептиков – хлорамин, спирт – основано на способности ими денатурировать белки микроорганизмов, в результате микроорганизмы обезвреживаются

В) при отравлении солями тяжелых металлов дают пить больному молоко или яичный белок. Белки молока и яичный белок связывают ионы тяжелых металлов и обезвреживают их.

Простые и сложные белки

По строению различают белки простые и сложные. Простые белки состоят только из белковой части, т.е. из аминокислот. Например, альбумины, глобулины, проламины, гистоны.

Сложные белки представлены белковой и небелковой частью. Белковую часть называют апопротеином, небелковую – простетической группой. Сложный белок называют холопротеином.

В зависимости от природы небелковой части различают:

— гликопротеины – в качестве небелковой части содержат углеводы. Их роль – рецепторы, секреты, гормоны, белки межклеточного пространства.

— фосфопротеины – бело+фосфат. Их роль – казеин молока, вителлин яйца участвуют в развитии организма

— липопротеины – белок+липид. Их роль – входят в состав мембран, переносят липиды в крови.

— нуклеопротеины – белок+нуклеиновые кислоты. Различают ДНК и РНК. ДНК+белок – дезоксирибонуклеопротеины, входят в состав хромосом, которые кодируют и передают наследственную информацию; РНК+белок – рибонуклеопротеины, входят в состав рибосом, где происходит синтез белка.

— металлопротеины – белок+ион металла: ионы железа, цинка, меди, магния – эти белки являются ферментами

— гемопротеины – белок+гем. Например, гемоглобин – осуществляет перенос кислорода и углекислого газа в крови.

Гликопротеины

Содержат в качестве небелковой части моносахариды (галктоза, манноза, глюкоза и их производные) и олигосахариды, состоящие из нескольких моносахаридов. К гликопротеинам относятся:

— Интерфероны – подавляют размножение вирусов, задерживают размножение опухолевых клеток.

— Иммуноглобулины – являются антителами, обезвреживают поступающие в организм чужеродные вещества

— Гормоны

— Белки мембран – выполняют рецепторную функцию

— Белки плазмы крови

— Белки группы крови

Протеогликаны – сложные белки, содержащие 95% углеводов в своей молекуле. В качестве углеводов присутствуют гликозаминогликаны – гиалуроновая кислота, хондроитинсульфат, гепарин. Гиалуроновая кислота и хондроитинсульфат входят в состав межклеточного вещества, гепарин предотвращает свертывание крови.

Углеводы связываются с белковой частью с помощью гликозидных связей.

Хромопротеины

В качестве небелкового вещества содержат окрашенный компонент.

Хромопротеины делят на гемопротеины и флавопротеины.

Гемопротеины.

К ним относят миоглобин, гемоглобин, цитохромы, каталаза, пероксидаза.

Миоглобин содержит в качестве небелкового компонента гем, белковая часть называется глобин. Миоглобин находится в красных мышцах, участвует в запасании и транспорте кислорода в мышцах при физической работе. Миоглобин содержит 8 ?-спиралей – A, B, C, D, E, F, G, H. Теритичная структура – компактная глобула. Внутрення часть миоглобина представлена гидрофобными аминокислотами, которые образуют связи с гидрофобным гемом. Однако, в активном центре миоглобина располагаются 2 остатка гистидина. Гем состоит из 4 пиррольных колец, в центре гема – атом железа состепенью окисления +2 . железо гема образует 6 связей : 4 связи с атомами азота пиррольных колец, пятая связь с гистидином глобина, шестая связь – с кислородом; взаимодействие гема с кислородом облегчается с помощью другого остатка гистидина белковой части (см. рисунок в электронной лекции 3).

Гемоглобин – белок с четвертичной структурой. Состоит из гема и глобина. Глобин – белковая часть представлена 4 пептидными цепями с третичной структурой: 2?, 2?. Гем имеет такое же строение, как гем миоглобина. Гемоглобин содержится в эритроцитах и участвует в переносе кислорода в крови. Белковая часть гемоглобина аналогична миоглобину.

Различают :

— гемоглобин А – сотоит из 2?, 2? – субъединиц. Составляет 98% гемоглобина взрослого человека.

— гемоглобин А2 — 2?, 2?. Составляет 2 %.

— Гемоглобин эмбриональный 2?, 2?. Обнаруживается на ранних этапах развития плода

— — гемоглобин F — фетальный гемоглобин — 2?, 2?. Приходит на смену раннему гемоглобину плода на 6-м месяце развития.

Основная функция гемоглобина — транспорт кислорода из легких в ткани. структура гемоглобина обеспечивает быстрое насыщение гемоглобина кислородом в легких, способность гемоглобина отдавать кислород тканям, возможность регуляции сродства к кислороду. В полости альвеол легких парциальное давление кислорода составляет 100 мм.рт.ст. В результате гемоглобин присоединяет кислород – образуется оксигемоглобин. Кислород транспортируется гемоглобином по крови к тканям, где парциальное давление кислорода составляет 20-40 мм.рт.ст. Так как в молекуле гемоглобина содержится 4 субъединицы, то значит гемоглобин имеет 4 гема, каждый присоединяет молекулу кислорода, т.е. одна молекула гемоглобина присоединяет 4 молекулы кислорода. При присоединении первой молекулы кислорода к субъединице гемоглобина происходит изменение конформации остальных субъединиц гемоглобина, в результате присоединение последующих молекул кислорода к гемоглобину облегчается.

Миоглобин имеет большее сродство к кислороду по сравнению с гемоглобином. 50 % насыщение кислородом гемоглобина наступает при парциальном давлении кислорода 25 мм.рт.ст., миоглобина – при 5 мм.рт.ст. (см рисунок-график в лекции).

Дополнительные материалы:

Биохимия Соединительной Ткани


Похожие статьи: